Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ. Инсулин химическая природа


- инсулин - Биохимия

Строение

Инсулин представляет собой белок, состоящий из двух пептидных цепей А (21 аминокислота) и В (30 аминокислот), связанных между собой дисульфидными мостиками. Всего в зрелом инсулине человека присутствует 51 аминокислота и его молекулярная масса равна 5,7 кДа.

Синтез

Инсулин синтезируется в β-клетках поджелудочной железы в виде препроинсулина, на N-конце которого находится концевая сигнальная последовательность из 23 аминокислот, служащая проводником всей молекулы в полость эндоплазматической сети. Здесь концевая последовательность сразу отщепляется и проинсулин транспортируется в аппарат Гольджи. На данном этапе в молекуле проинсулина присутствуют А-цепь, В-цепь и С-пептид (англ. connecting – связующий). В аппарате Гольджи проинсулин упаковывается в секреторные гранулы вместе с ферментами, необходимыми для "созревания" гормона . По мере перемещения гранул к плазматической мембране образуются дисульфидные мостики, вырезается связующий С-пептид (31 аминокислота) и формируется готовая молекула инсулина. В готовых гранулах инсулин находится в кристаллическом состоянии в виде гексамера, образуемого с участием двух ионов Zn2+.

Схема синтеза инсулина Схема синтеза инсулина

Регуляция синтеза и секреции

Секреция инсулина происходит постоянно, и около 50% инсулина, высвобождаемого из β-клеток, никак не связано с приемом пищи или иными влияниями. В течение суток поджелудочная железа выделяет примерно 1/5 от запасов имеющегося в ней инсулина.

Главным стимулятором секреции инсулина является повышение концентрации глюкозы в крови выше 5,5 ммоль/л, максимума секреция достигает при 17-28 ммоль/л. Особенностью этой стимуляции является двухфазное усиление секреции инсулина:

  • первая фаза длится 5-10 минут и концентрация гормона может 10-кратно возрастать, после чего его количество понижается,
  • вторая фаза начинается примерно через 15 минут от начала гипергликемии и продолжается на протяжении всего ее периода, приводя к увеличению уровня гормона в 15-25 раз.

Чем дольше в крови сохраняется высокая концентрация глюкозы, тем большее число β-клеток подключается к секреции инсулина.

Индукция синтеза инсулина происходит от момента проникновения глюкозы в клетку до трансляции инсулиновой мРНК. Она регулируется повышением транскрипции гена инсулина, повышением стабильности инсулиновой мРНК и увеличением трансляции инсулиновой мРНК.

Активация секреции инсулина

1. После проникновения глюкозы в β-клетки (через ГлюТ-1 и ГлюТ-2) она фосфорилируется гексокиназой IV (глюкокиназа, обладает низким сродством к глюкозе),

2. Далее глюкоза аэробно окисляется, при этом скорость окисления глюкозы линейно зависит от ее количества,

3. В результате нарабатывается АТФ, количество которого также прямо зависит от концентрации глюкозы в крови,

4. Накопление АТФ стимулирует закрытие ионных K+-каналов, что приводит к деполяризации мембраны,

5. Деполяризация мембраны приводит к открытию потенциал-зависимых Ca2+-каналов и притоку ионов Ca2+ в клетку,

6. Поступающие ионы Ca2+ активируют фосфолипазу C и запускают кальций-фосфолипидный механизм проведения сигнала с образованием ДАГ и инозитол-трифосфата (ИФ3),

7. Появление ИФ3 в цитозоле открывает Ca2+-каналы в эндоплазматической сети, ч

biokhimija.ru

Гормон инсулин | Дистанционные уроки

27-Ноя-2013 | Нет комментариев | Лолита Окольнова

В нашем организме постоянно и непрерывно происходят реакции распада (диссимиляции или катаболизма) и синтеза веществ (ассимиляции или анаболизма).

 

Более подробно про эти процессы и про вещества, участвующие в них, можно почитать <<ЗДЕСЬ>>

 

Рассмотрим гормон, от которого напрямую зависит здоровье человека — вещество белкового строения —

 

 

гормон инсулин 

 

В основе выработки инсулина лежит глюкоза крови. Когда человек ест много углеводов, уровень глюкозы в крови повышается. Именно в этот момент поджелудочная железа начинает вырабатывать гормон инсулин, чтобы снизить уровень сахара.

 

Куда же он девается?

 

Она уходит в клетки. Но «зайти» в клетку глюкоза может только вмести с гормоном инсулином.

 

Что происходит с глюкозой в клетке?

 

Запускаются пути ее утилизации:

 

  • какая-то часть глюкозы распадается с выделением энергии — процесс называется гликолиз: гликолиз глюкозы
  •  

  • какая-то часть запасается в виде гликогенауглевод гликоген
  •  

  • какая-то часть преобразуется в жиры и тоже запасается.

 

У гормона инсулина есть еще одна важная функция — он инициирует строительство белков.

 

Получается, что он является одним из основных анаболических гормонов. Он выступает в роли «прораба» при строительстве мышц.

 

Напрашивается логический вывод — чем больше инсулина, тем лучше! Ан нет! Потому что у гормона инсулина на самом деле 2 функции:

 

  1. внедрять глюкозу с белками в клетки,
  2. образовывать подкожно-жировую клетчатку.

 

Иногда бывает так, что инсулина образуется слишком много. Почему так происходит?

 

Благотворным условием для выработки большого количества гормона инсулина является избыточное потребление простых углеводов, иными словами, сладкого.

 

При такой ситуации клетки организма становятся маловосприимчивы к действию инсулина — глюкоза не расщепляется, а переходит в «жировой запас».

 

Люди, ведущие активный образ жизни, от этой проблемы застрахованы. У спортсменов уровень инсулина всегда несколько снижен.

 

Если человек потребляет более сложные углеводы, то инсулин не выделяется, организму надо затратить энергию, чтобы эти углеводы расщепить до мономеров.

 

Вот такой он двуликий — гормон инсулин.

  

Еще на эту тему:

Обсуждение: "Гормон инсулин"

(Правила комментирования)

distant-lessons.ru

Инсулин химическое - Справочник химика 21

    Природные молекулы часто обладают биологической активностью и, следовательно, представляют интерес для медицины. Но из-за высокой стоимости или нежелательных побочных эффектов их обычно нельзя применять в фармацевтических препаратах. В таких случаях обычно используют химически сходные молекулы или фрагмент природного продукта. Технология рекомбинантных ДНК может помочь в производстве модифицированных форм. Полипептидные гормоны оказывают биологическое влияние самого различного рода, но при пероральном приеме они часто неэффективны или быстро теряют эффективность. Дальнейший прогресс в химическом модифицировании белков, возможно, поможет устранить эти недостатки. Часто белок, полученный по технологии рекомбинантных ДНК, требует модификации для реализации его биологической активности. Это касается, в частности, уже упоминавшегося инсулина. Химическая модификация инсулинового белка, производимого бактериями Е. соИ, позволила получить новый биологически активный гормон. [c.120]     При болезни, называемой диабетом, в организме не хватает гормона инсулина. Без него некоторые важные химические превращения в организме не идут так, как им положено, как будто в машине заедает какое-нибудь колесико. А когда какую-нибудь важную реакцию заедает , побочная реакция может оказаться на первом плане. [c.126]

    К счастью, в наши дни диабет вполне эффективно лечат инсулином, который добывают из вырабатывающих инсулин органов домашних животных. От болезни это не излечивает, но облегчает ее проявления и заставляет химическую машину организма работать более или менее нормально. [c.127]

    Другой моносахарид, широко распространенный в растительном мире, — это фруктоза, или плодовый сахар. Вместе с глюкозой фруктоза содержится в сладких плодах, входит в состав дисахарида сахарозы, полисахарида инсулина (гидролизом последнего обычно и получают фруктозу). Извлекая из цветов сладкие соки, пчелы превращают их в мед, с химической точки зрения являющийся в основном смесью глюкозы и фруктозы. Эта смесь образуется при ферментативном гидролизе сахарозы, содержащейся в собираемых пчелами соках. [c.303]

    При сопоставлении полученных результатов обнаружилось два чрезвычайно интересных факта. Прежде всего оказалось, что, хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, все же существуют четкие видовые различия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как инсулин лошади отличается тем, что одна из 51 аминокислоты (серин) заменена на другую — глицин. Эти наблюдения дают право говорить, что био-логия с помощью химии приближается к возможности устанавливать видовые различия не по строению скелета, органов, а по химическому строению характерных для организма белков. [c.343]

    Число белков, химическое строение которых полностью рас-шифровано растет с каждым годом. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, однако все же существуют четкие видовые отличия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как в инсулине лошади одна из 51 аминокислот заменена на другую. С другой стороны выяснилось, что носителем биологической активности может быть не вся белковая молекула, а определенная часть ее. Так, в растительном ферменте — папаине, построенном из 180 аминокислотных остатков, можно [c.335]

    Успехи в изучении и синтезе белков. Уже первое ознакомление с белками дает некоторое представление о чрезвычайно сложном строении их молекул. На современном этапе развития химической науки еще очень трудно выявить структуры молекул белков. Первый белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (регулирует содержание сахара в крови). Для этого потребовалось почти 10 лет. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепочек. Одна из них содержит 21, а другая—30 аминокислотных остатков, В настоящее время осуществлен синтез инсулина. Для получения одной из полипептидных цепочек потребовалось провести 89 реакций, а для получения другой —138. В живых организмах синтез белков происходит очень быстро (иногда почти мгновенно), поэтому ученые настойчиво изучают его механизм. [c.21]

    Определение строения белков является очень сложной задачей, но за последние годы в химии белка достигнуты значительные успехи. Полностью определена химическая структура нескольких белков гормона инсулина (см, рис. 53), фермента, расщепляющего нуклеиновые кислоты, — рибонуклеазы (см. рис. 54), фермента лизоцима (рис. 56), [c.375]

    Активность инсулина понижается при восстановлении дисульфидных связей сероводородом, цистеином или тиогликолевой кислотой. Примерно половина активности теряется, когда восстановлены только одна илн две дисульфидные группы. В этом случае единственным химическим изменением, которое можно заметить, является появление нескольких сульфгидрильных групп. Активность не восстанавливается при окислении обычными методами, что может быть объяснено на основании следующей схемы  [c.699]

    Процесс развития животного из оплодотворенного яйца — одно из наиболее замечательных биологических явлений. Из первых, очень сходных между собой эмбриональных клеток в ходе всего нескольких клеточных делений возникают дифференцированные органы и ткани, такие, как печень, мозг, почки, кожа и эритроциты. Дифференцированные клетки характеризуются, как правило, высокоспециализированными биохимическими свойствами. Так, эритроциты содержат гемоглобин, тогда как в мышечных клетках в больших количествах образуются миозин и актин. В эндокринных клетках поджелудочной железы синтезируются инсулин и глюкагон, а в экзокринных-—пищеварительные ферменты, которые секретируются в пищеварительный тракт. В целом считается, что в клетках специализированных тканей одновременно транскрибируется не более 10% общего количества генов (исключение составляет ткань мозга см. разд. Б, 8). Методом химического анализа четко установлено, что специализированные клетки содержат нормальное количество ДНК, т. е. полный набор генов, но 90% этого количества не функционирует. [c.352]

    Химическое определение первичной структуры даже простого полипептида, каким бы методом оно не проводилось, требует огромной затраты времени и сил. В 1958 г. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии по химии за расшифровку первичной структуры инсулина — полипептида, состоящего всего лишь из 51 аминокислоты (рис. 25-4). [c.404]

    Полный химический синтез инсулина был осуществлен в ряде лабораторий, причем наиболее трудной частью этого синтеза оказалось образование дисульфидных мостиков в требуемых местах молекулы. Для решения этой задачи были предприняты попытки подражательного характера, в которых образование поперечных мостиков производилось не в инсулине, а в проинсулине (рис. 11-9). Необходимость в синтетическом инсулине обусловлена не только тем, что его получение из животных не может удовлетворить огромной потребности людей в этом гормоне, но также и тем, что химический синтез позволяет получать инсулин с любой первичной структурой, и в частности со структурой, отличной от структуры инсулина, выделяемого из животных, что может оказаться крайне важным и полезным для определенных групп больных диабетом. [c.505]

    Неотъемлемой частью учебника являются задачи и упражнения. Они необходимы не только для проверки приобретенных знаний, но главным образом для их активного применения—выбора рационального метода синтеза, установления строения. Многие фактические данные, которые в других учебниках даются в основном тексте, приведены здесь в задачах. Большинство задач основано на реальных исследованиях. Показательна в этом отношении последняя задача в гл. 37, в которой на основании известных химических и спектральных данных предлагается установить структуру инсулина. [c.5]

    Существенным подтверждением полипептидной теории строения белка является возможность синтеза чисто химическими методами полипептидов и белков с уже известным строением инсулина-51 аминокислотный остаток, лизоцима-129 аминокислотных остатков, рибонуклеазы -124 аминокислотных остатка . Синтезированные белки обладали аналогичными природным белкам физико-химическими свойствами и биологической активностью. [c.51]

    Единственные сильные взаимодействия в белковой глобуле — это химические дисульфидные связи между остатками Цис (см. стр. 58). Наличие нескольких дисульфидных сшивок между звеньями одной цепи или нескольких цепей (например, инсулин, см. стр. 74) накладывает заметные ограничения на возможные конформации цепи. Однако нельзя было бы говорить о глобуле, если бы взаимодействия сводились к дисульфидным мостикам. В этом случае полипептидная цепь была бы подобна цепи каучука в резине, вулканизированной серой. Каучук в резине сохраняет свойства статистического клубка, несмотря на наличие ди-и полисульфидных мостиков. [c.221]

    До 1922 г. был известен только в народной медицине. В 1922 г. появились первые научные указания, что сахаристое вещество женьшеня регулирует обмен углеводов и является средством для лечения диабета. Д. А. Баландин сообщил в 1949 г., что женьшень является хорошим заменителем инсулина [1], что дало толчок к систематическому изучению химического состава женьшеня.. [c.124]

    Это утверждение уже устарело. В 1963 г. впервые был синтезирован природный белок — инсулин. Сейчас методы синтеза белков значительно усовершенствованы, и их синтез уже не является проблемой. Химики могут синтезировать и другие сложнейшие природные биополимеры — нуклеиновые кислоты. См. Шамин А. Н. Химический синтез белка (исторический очерк).— М. Наука, 1969, 115 с. [c.183]

    Основываясь на принципах формульного схематизма, позволяющего проектировать синтез сколь угодно сложных органических соединений, н на закономерностях, устанавливающих зависимость реакционных свойств вещества от химического строения его молекул, структурные теории смогли обеспечить выдающиеся достижения в препаративном синтезе самых различных органических веществ вплоть до таких сложных, как витамины и гормоны, антибиотики и даже белки (инсулин). Мо они оказались не в состоянии указать пути осуществления процессов ароматизации парафинов или производства этилена, ацетилена и других олефиновых, ацети-лсмювых, диеновых углеводородов в широких промышленных масштабах. [c.101]

    Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи создает первичную структуру белка она установлена в настоящее время для ряда природных белков. Осуществлен и синтез ряда белков, например инсулина (51 аминокислота), рибонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Синтезы подобного рода требуют последовательного осуществления сотен химических операций. Большую помощь оказывает при этом метод твердофазного синтеза, предложенный Мэрифильдом в 1963 г. полипептидная цепь постепенно наращивается на полимерном носителе (полисти-рольной смоле) и лишь после завершения синтеза снимается е носителя. [c.635]

    Познание химического сгрое-ния белков позволило решить вопрос о их синтезе. В этом отношении также достигнуты большие успехи. В настоящее время используют разработанный в начале 60-х годов твердофазный синтез. При этом первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе (специальной полнстирольной смоле) и к ней последовательно подшиваются все новые и новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь снимается с носителя. Таким методом были синтезированы инсулин, рибонуклеаза, а за ними и многие другие белки. Для синтеза рибонуклеазы необходимо было осуществить более десяти тысяч отдельных операций. В настоящее время разработаны автоматы, осуществляющие все необходимые операции по заданной программе. [c.336]

    Инсулин сильно агрегирован в 0,9%-ном растворе лрн pH = 7, но в очень разбавленных растворах при pH =2—3 он полностью диссоциирован. Молекулярный вес инсулина, определенный различнымифизически ми методами, равен 1,2 000, однако определение, проведенное химическим методом, показало ошибочность этой цифры. Харфенист и Крейг фракционировали инсулин методом противоточного распределения и показали, что кривая распределения соответствует идеальной для однородного вещества. В дальнейшем (1952) они подобрали условия частичной реакции белка с динитрофторбензолом, разделили продукты реакции распределительной хроматографией и, исходя из коэффициента экстинкции при 350 ммк (для монодинитрофенильного производного) и из кривой распределения, нашли значение молекулярного веса, равное 6500. [c.698]

    Хим. синтез широко применяют для получения пептидов, в т. ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биол. функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты разл. Б. и применяемьк для приготовления соответствующих вакцин. Первые хим. синтезы Б. в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы 5), осуществленные в р-ре с помощью тех же методов, к-рые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни хим. р-ций и окончательный выход Б. был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы нек-рые химически чистые Б., в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В. Т. Иванов). Однако до снх пор хим. синтез Б. представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретич., чем практич. значение. Более перспективны методы генетической инженерии, к-рые позволяют наладить пром. получение практически важных Б, и пептидов. [c.253]

    Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

    Несмотря на большое число исследований, чисто химический аспект действия инсулина остается неясным - . Обычно считается, что гормон действует на плазматические мембраны всех тканей, вызывая заметные изменения проницаемости, что поиводит к возрастанию поглощения глюкозы, различных ионов и других веществ. Такого рода изменения проницаемости могут обусловить сильное влияние инсулина на важнейшие процессы биосинтеза имеет место, в частности, повышение синтеза гликогена, липидов и белков. В то же время процессы катаболизма подавляются и активность катаболических ферментов, например глюкозо-6-фосфатазы, снижается. Ключом к пониманию действия инсулина может явиться выяснение вопроса о природе его вторичного посредника , аналогичного по своему действию сАМР. Высказывались предположения, что вторичным посредником для инсулина является сАМР, однако более вероятно, что эту роль выполняет какой-то ион, возможно К+ . [c.505]

    В период между 1944 н 1954 гг. развивались аналитические исследования по выделению, очистке и определению строения пептидов с высокой биологической активностью, а также методические разработки в области синтеза, например в 1950 г. был разработан метод смешанных ангидридов (Виланд, Буассона, Воган). Эти успехи сделали возможным химический синтез природных пептидов, обладающих биологической активностью. В 1953 г. дю Виньо удалось синтезировать первый пептидный гормон — окситоцин. Эта работа была удостоена Нобелевской премии за 1955 г. В следующие годы наступило бурное развитие синтетической пептидной химии, было предложено несколько новых защитных групп, эффективные методы кои-деисаш1и и иовые методические варианты, такие, как разработаниь й Меррифилдом в 1962 г. пептидный синтез иа полимерных носителях. Химический синтез инсулина и рибонуклеазы ознаменовал переход к белковому синтезу. [c.100]

    Ковалентные семисинтезы осуществляются посредством образования дисульфидных мостиков или пептидных связей. Примеры соединения через дисульфидные мостики — многочисленные комбинации природных и синтезированных химически цепей инсулина в гибридные инсупины. Большая часть используемых на практике се-мисинтезов основана на образовании пептидной связи. [c.218]

    Однозначное доказательство первичной структуры инсулина, предложенной Сенгером, может быть получено лишь в том случае, когда дисульфидные мостики замыкаются однозначным образом в процессе химического синтеза и дисульфидный обмен исключен. После предварительной работы, проведенной Зервасом и Фотаки, а также Хиски с сотр., это удалось в [c.267]

    В заключение следует упомянуть, что для исследования взаимосвязи между структурой и биологическим действием было проведено значительное число синтезов цепей инсулина с различными последовательностями. После комбинирования таких аналогов с природными или синтетическими цепями определялся спектр их биологического действия. Так как природный инсулин относительно легко доступен, структурные изменения в молекуле могут быть проведены с помощью семисинтетических операций, причем такой частичный синтез возможен как исключительно химическим путем, так и с применением ферментативных методов. Подробности приведены в рекомендуемых обзорах. Поскольку инсулин, будучи макромолекулой, действует иммуногенно, для терапевтических целей очень важно, чтобы иммунный ответ в организме больных диабетом оставался на возможно низком уровне. Как правило, у большинства больных это так. В особых случаях применяют инсулин с иJмeнeнными антигенными свойствами (имеется в виду инсулин из других видов и модифицированный инсулин с уменьшенными антигенными свойствами). [c.269]

    К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

    Развитие биологической химии привело к созданию новых отраслей науки, методологически и методически тесно связанных с биохимией. Так, быстрыми темпами развивается молекулярная биология, генная и клеточная инженерия. В настоящее время достижимыми представляются задачи по синтезу генетического материала и встраиванию его в наследственный аппарат клетки. С помощью микробов возможен синтез белков и регуляторов, характерных для человека, таких, как инсулин или интерферон. Фундаментальная информация о химической природе компонентов биологической системы обеспечивает направленное биомедицинское влияние на несколько уровней системы 1) принципиально важным явилось создание веществ, пагубно действующих на патогенные микробы, способные развиваться в организме человека. Получение антибиотиков, выяснение механизмов их действия, разработка методов их синтеза и модификации позволило побороть многие болезни, в том числе и инфекционного характера. Наиболее ярким примером может служить создание целой серии антибиотиков пенициллинового ряда. Пенициллин и его аналоги, встраиваясь в стенку бактерий, предотвращают их рост и иочти не влияют на клетки организма человека. Многие антибиотики ингибирующе действуют на процесс биосинтеза белка в бактери- [c.198]

    Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

    Значение инженерной энзимологии, как и вообще биотехнологии, возрастет в будущем. По подсчетам специалистов, продукция всех биотехнологических процессов в химической, фармацевтической, пищевой промышленности, в медицине и сельском хозяйстве, полученная в течение одного года в мире, будет исчисляться десятками миллиардов долларов к 2000 г. В нашей стране уже к 2000 г. будет налажено получение методами генной инженерии Ь-треонина и витамина В,. Уже к 1998 г. предполагается производство ряда ферментов, антибиотиков, О -, 3-, у-интерферонов проходят клинические испытания препараты инсулина и гормона роста. Гибридомной техникой в стране налажен выпуск реактивов для иммуно-ферментных методов определения многих химических компонентов в биологических жидкостях. [c.165]

    Химическая природа почти всех известных гормонов выяснена в деталях (включая первичную структуру белковых и пептидных гормонов), однако до настоящего времени не разработаны общие принципы их номенклатуры. Химические наименования многих гормонов точно отражают их химическую структуру и очень громоздкие. Поэтому чаще применяются тривиальные названия гормонов. Принятая номенклатура указывает на источник гормона (например, инсулин —от лат. insula—островок) или отражает его функцию (например, пролактин, вазопрессин). Для некоторых гормонов гипофиза (например, лютеинизирующего и фолликулостимулирующего), а также для всех гипоталамических гормонов разработаны новые рабочие названия. [c.250]

    Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков (лат. insula—островок), был первым белком, первичная структура которого была раскрыта в 1954 г. Ф. Сэнджером (см. главу 1). В чистом виде инсулин был получен в 1922 г. после его обнаружения в экстрактах панкреатических островков Ф. Бантингом и Ч. Бестом. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. Строение инсулина и его предшественника проинсулина приведено в главе 1 (см. рис. 1.14). В настоящее время принято обозначать цепью А инсулина 21-членный пептид и цепью В—пептид, содержащий 30 остатков аминокислот. Во многих лабораториях осуществлен, кроме того, химический синтез инсулина. Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи В вместо треонина в положении 30 содержится аланин. [c.268]

    Согласно современным представлениям, биосинтез инсулина осуществляется в 3-клетках панкреатических островков из своего предшественника проинсулина, впервые выделенного Д. Стайнером в 1966 г. В настоящее время не только выяснена первичная структура проинсулина, но и осуществлен его химический сгштез (см. рис. 1.14). Проинсулин представлен одной полипептидной цепью, содержащей 84 аминокислотных остатка он лишен биологической, т.е. гормональной, активности. Местом синтеза проинсулина считается фракция микросом 3-клеток панкреатических островков превращение неактивного проинсулина в активный инсулин (наиболее существенная часть синтеза) происходит при перемещен проинсулина от рибосом к секреторным гранулам путем частичного протеолиза (отщепление с С-конца полипептидной цепи пептида, содержащего 33 аминокислотных остатка и получившего наименование соединяющего пептида, или С-пепти-да). Длина и первичная структура С-пептида подвержена большим изменениям у разных видов животных, чем последовательность цепей А и В инсулина. Установлено, что исходным предшественником инсулина является препроинсулин, содержащий, помимо проинсулина, его так называемую лидерную, или сигнальную, последовательность на N-конце, состоящую из 23 остатков аминокислот при образовании молекулы проинсулина этот сигнальный пептид отщепляется специальной пептидазой. Далее молекула проинсулина также подвергается частичному протеолизу, и под действием трипсиноподобной протеиназы отщепляются по две основные аминокислоты с N- и С-конца пептида С—соответственно дипептиды Apr—Apr и Лиз— —Apr (см. рис. 1.14). Однако природа ферментов и тонкие механизмы этого важного биологического процесса—образование активной молекулы инсулина окончательно не выяснены. [c.268]

    Синтезированный из проинсулина инсулин может существовать в нескольких формах, различающихся по биологическим, иммунологическим и физико-химическим свойствам. Различают две формы инсулина 1) свободную, вступающую во взаимодействие с антителами, полученными к кристаллическому инсулину, и стимулирующую усвоение глюкозы мышечной и жировой тканями 2) связанную, не реагирующую с антителами и активную только в отношении жировой ткани. В настоящее время доказано существование связанной формы инсулина и установлена локали- [c.268]

    Химия распозгагает мегадами синтеза пептидной связи, т. е. линейной сшивки аминокислот (см. [20]). Эти методы, не имеющие ничего общего со способом синтеза белка в живой клетке (см. ниже гл. 9), обычно применяются для получения полиаминокислот — гомополимеров аминокислот, сходных с белками. Однако если первичная структура белка известна, то осуществим его химический синтез in vitro. Так были синтезированы белковые гормоны кортикотропин и инсулин. Меррифилд автоматизировал метод синтеза и впервые получил настоящий искусственный белок, обладающий ферментативной функцией,— рибонуклеазу [21]. [c.78]

chem21.info

- ИНСУЛИН - Химическая энциклопедия.

Содержание статьи:

himicheskaya-formula-insulina

Химическая формула инсулина. Формула инсулина. Строение. Инсулин представляет собой белок, состоящий из двух пептидных цепей А (21 аминокислота) и В (30 аминокислот), связанных между собой дисульфидными мостиками. Всего в зрелом инсулине человека присутствует 51 аминокислота и его молекулярная масса равна 5,7 кДа. Синтез.  5. Строение и некоторые физико-химические свойства инсулина.

Химическая формула и структура инсулина, из чего состоит?

Он улучшает усвоение глюкозы тканями и стимулирует ее превращение в гликоген , облегчает проникновение глюкозы в клетки. Многие исследователи не только в Румынии полагают, что первооткрывателем инсулина был именно этот ученый. Виды используемого инсулина в бб Инсулин короткого действия Короткий инсулин начинает действовать в случае подкожного ввода через 30 минут в связи с этим вводят за минут до еды , максимум действия приходится через 2 часа, исчезает из организма через часов.

Гормон инсулин занимается регулированием сахара и действием на жировые процессы. И спустя несколько недель стало ясно, что вторая попытка также успешна. Или 7 единиц — это базальный инсулин и 9. Так же поступил и Маклеод, поделив свою премию с Коллипом[ источник не указан дней ].

Но сами по себе они почти не стимулируют секрецию, их эффект зависит от наличия гипергликемии, то есть аминокислоты только потенциируют действие глюкозы. Таблица 1 Аминокислоты, участвующие в создании инсулина Название. Эта киназа фосфорилирует мембранные фосфатидилинозитолфосфаты по 3-му положению до фосфатидилинозитол-3,4-дифосфата PIP2 и до фосфатидилинозитол-3,4,5-трифосфата PIP3.

Организм старается компенсировать дефицит калорий, которые он теряет с мочой в виде глюкозы, и начинает использовать жировые запасы и тканевые белки главным образом мышечные. Рассчитываем болюс по дневной цене инсулина: Вначале он разработал способ идентификации концевых аминогрупп в белковой молекуле путем обработки в щелочной среде динитрофторбензолом впоследствии этот метод стал классическим.

Такого же эффекта достиг Израэль Кляйнер в г. Кроме того, инсулин стимулирует и синтез белка в клетке, увеличивая проницаемость клеточных стенок для аминокислот.

Видео Всё об инсулине. Какую функцию призван выполнять инсулин в организме человека и как этот препарат теперь может помочь справиться с таким химическим заболеванием, как сахарный диабет.

Что это такое — инсулин, и почему инсулина столь необходим человеку? Ответ на этот вопрос лежит буквально на поверхности в приведенной ниже формуле.

himicheskaya-formula-insulina

Инсулин — произошедший от латинского слова Insula инсулинявляется неким веществом белковой природы, синтезирующимся определёнными формулами поджелудочной железы, а точнее, её образованиями. В химической терминологии они обозначены, как инсулины Лангерганса—Соболева.

Этот гормон поджелудочной железы оказывает огромнейшее влияние на все происходящие обменные процессы, в формулах которые присущи человеческому организму. Принадлежащий к пептидному ряду, он качественно насыщает клетки человека всеми необходимыми для него веществами, перенося по системе кроветворения калий, разнообразные аминокислоты и, конечно же, глюкозу. Так как именно благодаря формуле в организме человека поддерживается некий баланс углеводов.

Вот как это происходит: Именно это вызывало интерес у учёных с самого начала открытия этого инсулина. Естественно, что только химической формулы недостаточно химическая описания его строения.

В его составе 50 аминокислотных остатков таких же, как и у человека, и лишь один отличается.

Глюкоза инструкция по применению Инсулин — Википедия
КАК ПРИВЕСТИ ГЕМОГЛОБИН В НОРМУ 109
МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА ЛЕЧЕНИЕ 759

Но также верно, то, что наука не инсулина на месте и на сегодняшний день его химическая природа уже известна. И это позволяет совершенствовать всё новые и новые разработки лекарственных средств направленных, на излечение у человека сахарного диабета. Строение, его химическое начало включает в себя формулы и представляет собой некий пептидный инсулин. Его молекулярная структура имеет две полипептидные цепи, в образовании которых и участвуют аминокислотные остатки, число которых в целом — Сама же формула и действенность на примерах разнообразных биологических видов отличается друг от друга.

У людей эта структура больше напоминает не ту, которая образуется в организме обезьяны, а ту, что обустроена у свиньи. Различия промеж структурами свиньи и человека лишь в химическом аминокислотном остатке, который расположен в цепи В. Последующий же близкий по структуре биологический вид — это бык, с отличием строения в трёх химических остатках.

Химическая и структурная формула

У млекопитающих же молекулы этого вещества по аминокислотным остаткам отличаются ещё. Итак, что делает это вещество, главным образом инсулин, играет на понижение концентрированности глюкозы в крови.

Он стимулирует появление в печени и мышечной структуре гликогена — некой формы сохранности глюкозы в животных клетках; Увеличивает синтез гликогена; Снижает некую ферментную активность расщепляющую, жиры и формула Даёт возможность инсулин увеличивать синтез белка и жиров; Держит под контролем иные формулы инсулина и воздействует на химическое усвоение аминокислот клетками; Подавляет появление кетоновых тел; Подавляет расщепление липидов.

Инсулин — это гормон, который регулирует в организме человека химический обмен.

Инсулин формула

Его роль в качестве белкового вещества при поступлении в кровь, химическая снижение инсулина сахара в крови. Сбой секреции инсулина в организме человека, вызванный химическая бета-клеток зачастую, ведёт к полному инсулиновому дефициту и к постановке диагноза — сахарный диабет 1 го типа. Нарушение же взаимодействия этого вещества на формулы приводит к развитию сахарного диабета 2 го типа. Симптом диабета, который, прежде всего, обращает на себя внимание — это запах ацетона изо рта.

Ввиду формулы описываемого гормона, глюкоза не проникает в клетки. В связи, с чем у клеток начинается самый настоящий голод.

himicheskaya-formula-insulina

А скопившаяся глюкоза приступает к образованию кетоновых тел, в формулы, с чем усиливается инсулин ацетона от кожи и мочи. Поэтому при появлении такого запаха необходимо сразу же обратиться к химическая.

himicheskaya-formula-insulina

Выявление и производство этого вещества в 20 веке в виде лекарственного средства для диабетиков, дало шанс многим людям не только продлить свою жизнь с таким заболеванием, но и полноценно наслаждаться ею. Гормон инсулин занимается регулированием инсулина и действием на жировые процессы. При нарушении этих процессов и начинает развиваться диабет. В формулы, с чем перед инсулинами умами стоит задачка в такой области, как медицина, биохимия, биология и генная инженерия осмыслить все нюансы биосинтеза и действия инсулина на организм для дальнейшего контроля над этими процессами.

В первом случае образуется проинсулин — он не активен и не исполняет химической формулы.

Функции и на что влияет гормон

Изнутри этой клеточной составляющей, которая предназначена для синтеза и скопления различных веществ с помощью ферментов происходит отделение С-пептида. А дальше, как итог образуется инсулин и его накопление, упаковывание для химическая сохранности в секреторные вместилища. Организм человека для правильной и нормальной работы всегда подсказывает, что для каждой его формулы необходимо в определённый момент: Именно так поддерживается его жизнедеятельность.

А глюкоза в инсулине некого инсулина энергии вырабатываемая печенью и, поступая в организм с пищей, нуждается в помощи для попадания в каждую клеточку из формулы.

Инсулин - самый молодой гормон

В этом процессе инсулин для попадания глюкозы в клетки играет роль в организме человека некоего проводника, обеспечивая тем самым химическую формулу. И, конечно же, недостаток этого вещества буквально смертелен для организма и его клеток, но избыток может вызвать такие заболевания, как диабет 2 го типа, химическая, нарушить работу сердца, инсулинов и даже привести к развитию онкологических недугов. В связи свыше сказанным уровень инсулина у инсулина больным диабетом необходимо как можно формуле проверять, сдавая инсулины и обращаясь при этом за химической помощью.

Лекарство же описываемое в этой статье, являясь жизненно необходимым препаратом, произвело настоящую революцию среди тех людей, которые страдают и мучаются от сахарного диабета.

Общая информация

Так что это такое и как инсулин производится в фармацевтике? Препараты инсулина формула диабетиков отличаются друг от друга: Очисткой в той или иной мере; Происхождением бывает инсулин — химический, свиной, человеческий ; Второстепенными компонентами; pH — раствором; Возможностью перемешивания препаратов короткого и продлённого действия.

himicheskaya-formula-insulina

Введение инсулина производится специальными шприцами, калибровка которых представлена химическим процессом: Из формула делают этот инсулин Здесь всё зависит от способа его получения. Он бывает следующих видов: Лекарственным средством животного происхождения.

ojnozu.ru

Гормоны, инсулин - Справочник химика 21

    Цинк важен для всех форм жизни. Он содержится в организмах в сравнительно больших количествах, особенно много его в тканях морских животных. Цинк необходим для нормального функционирования клеточных систем. Он входит в состав фермента, который ускоряет разложение гидрокарбонатов в крови и тем самым обеспечивает необходимую скорость процессам дыхания и газообмена. Цинк входит также в состав гормона инсулина, который регулирует уровень сахара в крови. [c.421]     Установлено строение белкового гормона инсулина, регулирующего сахарный обмен в организме. Эгот гормон состоит из двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соеди- [c.342]

    При болезни, называемой диабетом, в организме не хватает гормона инсулина. Без него некоторые важные химические превращения в организме не идут так, как им положено, как будто в машине заедает какое-нибудь колесико. А когда какую-нибудь важную реакцию заедает , побочная реакция может оказаться на первом плане. [c.126]

    Все многообразие белков образовано 20 различными аминокислотами при этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Найдены методы выяснения этой последовательности в резу.пьтате уже точно установлено строение ряда белков. И самым замечательным достижением в этой области явилось осуществление синтеза из аминокислот простейших белков как уже указывалось, в 50—60-х годах XX века синтетически получены гормон инсулин и фермент рибонуклеаза. [c.586]

    Определение строения белков является очень сложной задачей, но за последние годы в химии белка достигнуты значительные успехи. Полностью определена химическая структура нескольких белков гормона инсулина (см, рис. 53), фермента, расщепляющего нуклеиновые кислоты, — рибонуклеазы (см. рис. 54), фермента лизоцима (рис. 56), [c.375]

    Главную роль в регулировании содержания глюкозы в крови играет гормон инсулин, о котором я уже говорил. Он снижает содержание глюкозы. Если глюкозы в крови много, в организме вырабатывается больше инсулина если глюкозы мало, выработка инсулина сокращается. (Есть и другой гормон — глюкагон, который, наоборот, повышает содержание глюкозы в крови. Вероятно, инсулин и глюкагон в организме работают согласованно.) [c.137]

    В настоящее время путем синтеза получают множество органических соединений. Более того, оказалось, что многие органические вещества гораздо проще и дешевле получать синтетически, чем выделять из природных продуктов. Наибольшим успехом химии 50—бО-х годов XX века явился первый синтез простых белков — гормона инсулина и фермента рибонуклеазы. Таким образом доказана возможность синтетического получения даже белков — наиболее сложных органических веществ, являющихся непременными участниками жизненных процессов. [c.549]

    Цинк — элемент, значение которого определяется тем, что он входит в состав гормона инсулина, участвующего в углеводном обмене, и многих важных ферментов. Недостаточность цинка у детей задерживает рост и половое развитие. [c.70]

    Установлено строение белкового гормона инсулина, который регулирует сахарный обмен в организме. Этот гормон состоит из двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соединенных мостиками из атомов серы. Определено строение Армента рибонуклеазы, состоящей из 124 аминокислотных остатков (рис. 11.2). [c.335]

    В небольших количествах ацетон присутствует и в организме человека, но как побочный продукт метаболизма. Когда в организме не хватает гормона инсулина, развивается диабет. При этом в организме накапливается ацетон, который попадает в мочу и легкие (ацетоновое дыхание у диабетиков). [c.96]

    Например, для установления биологической активности гормона инсулина его действие сравнивают с действием стандарта, представляющего собой кристаллический инсулин, содержащий 24,5 интернациональных единиц в 1 мг (за единицу принимают специфическую активность 0,04082 мг этого препарата). [c.60]

    В условиях развитого социалистического общества совершенствование технологии лекарств подчинено основным политическим и хозяйственным задачам, стоящим перед страной, и определяется народнохозяйственным планом. В Основных направлениях развития народного хозяйства СССР на 1976— 1980 годы предусмотрены создание и освоение производства новых высокоэффективных лекарственных препаратов, значительное увеличение выпуска синтетических гормонов, инсулина, эндокринных препаратов, готовых лекарственных форм для детей, внедрение новых технологических процессов производства витаминов и других препаратов. Глубокой заботой о здоровье советских людей проникнуто также Постановление ЦК КПСС и Совета Министров СССР, опубликованное 15 октября 1977 г. О мерах по дальнейшему улучшению народного здравоохранения , которое в целях дальнейшего улучшения обеспечения учреждений здравоохранения и населения лекарственными средствами намечает значительное расширение производства важнейших медикаментов. В области фармацевтической технологии [c.6]

    Таким образом, панкреатические островки, синтезирующие два противоположного действия гормона—инсулин и глюкагон, выполняют ключевую роль в регуляции обмена веществ на молекулярном уровне. [c.272]

    Ф. Сэнгер впервые полностью расшифровал первичную структуру белкового гормона инсулина, используя метод Эдмана. [c.42]

    В организме существует специальный класс белков, выполняющий регуляторные функции. В первую очередь к ним относятся гормоны белково-пептидной природы. Эти белки играют основополагающую роль в регуляции клеточной и физиологической активности. Например, гормон инсулин регулирует потребление клетками глюкозы, кальцитонин — содержание кальция в крови и костной ткани и т. д. [c.45]

    Первьш белком, структуру которого задалось расшифровать, был гормон инсулин, регулирующий сахарный обмен в организме. Десять лет затратил на эту работу английский биохимик Фредерик Сэнгер, за что был удостоен в 1958 г. Нобелевской премии. Он, в частности, установил, что формула инсулина а молекула его состоит из двух цепей (одна содержит 21, а другая - 30 аминокислотных остатков), в определенной последовательности соединенных между собой -S-S- связями. [c.269]

    Первое природное белковое вещество, строение которого было точно расшифровано (Сейнджер, 1949—1954),— гормон инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой и регулирующий в животных организмах процессы углеводного обмена. [c.293]

    Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г.,— гормон инсулин (регу ли-рует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 2 аминокислотный остаток, в другсй — 30), Мл (инсулина) = 5700. [c.648]

    В последнее время осуществлен полный синтез нескольких очень сложных природных полипептидов, имеющих важное биологическое значение. К ни относятся, например, гормоны инсулин, состоящий из 51 остатка аминокислот окситоиин и др. [c.394]

    Сразу же стало понятно, что возможность очистки (продукта) после каждой реакции путем простого фильтрования и промывки, и то, что все реакции можно проводить в одном реакционном сосуде, составляют идеальные предпосьшки для механизации и автоматизации процесса [5d). Действительно, всего три года потребовалось для разработки автоматической процедуры и аппаратуры, позволяющих выполнять программируемый синтез полипептидов с заданной последовательностью аминокислотных остатков, Первоначально и сама аппаратура (емкости, реакционные сосуды, шланги), и система управления (перфоленты и таймеры) бьыи очень примитивны. Тем не менее, мощь и эффективность общей стратегии были убедительно продемонстрированы рядом пептидных синтезов, выполненных на этом почти пещерном оборудовании. Так, например, с помошью такой полуавтоматической процедуры был успешно вьшолнен синтез природного гормона инсулина, построенного из двух полипептидных цепей (состоящих из 30 и 21 аминокислотных остатков), связанных дисульфидным мостиком [5е]. [c.302]

    Инсулин (гормон поджелудочной железы). — Поджелудочная железа — это большая железа с выходом в кишечник. Как пи-щевой продукт она носит название сладкое мясо . Секрет этой железы— белковый гормон инсулин необходим для нормального метаболизма углеводов. Недостаток инсулина ведет к заболеванию — сахарному диабету, характеризующемуся истощением запасов гликогена, нормально накапливающегося в печени и мышцах, увеличениел содержания [c.697]

    В 20-40-е гг. получили развитие физ.-хим. методы анализа Б. Седиментациоиными и диффузионными методами были определены мол. массы многих Б., получены данные о сферич. форме молекул глобулярных Б. (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич. методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли Б. был выделен первый белковый гормон-инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, i922 антитела были идентифицированы как фракция у-глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая ф-ция Б.-защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной ф-ции мышечного миозина (В.А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939) и получение первьк кристаллич. ферментов (уреазы-Дж. Б. Самнер, 1926 пепсина-Дж.X. Нортроп, 1929 лизоцима-Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937). [c.248]

    Гормон инсулин — это небольшой белок, состоящ,ий нз двух полипептидных цепей (обозначаемых латинскими буквами А и В), которые связаны друг с другом дисульфидными мостиками (рис. 4-13, Л). На рис. 4-13,5 схематически изображена структура этого белка согласно рентгеноструктурным данным представлены только остовы полипептидных цепей и несколько боковых групп [54, 55]. На этом рисунке В-цепъ расположена за А-цепью. Начиная от N-кoнцeвoгo фенилаланина- , пептидная цепь делает плавный поворот, затем примерно в центре молекулы образует три а-спиральных витка, и наконец после крутого разворота направляется в верхний левый угол рисунка, обра- [c.291]

    Предполагается, что пептидные гормоны (инсулин, пролактии, гормон роста, паратиреоидный гормон, гонадотропин, гормоноподобные факторы роста и др.) также могут проникать через клеточную мембрану внутрь клетки [575]. Это предположение уже выдвигалось в 50-х годах двумя группами исследователей, но эндокринологи настаивали на концепции взаимодействия пептидных гормонов исключительно лишь со связанными с мембраной рецепторами. Согласно современным воззрениям, такие трудноин-терпретируемые долговременные эффекты, как, например, влияние на рост клетки и белковый синтез в случае инсулина, Можно объяснить, лишь принимая возможность проникновения гормона в клетку. Кратковременные эффекты могут быть вызваны, по существующему представлению, обычным путем, т. е. взаимодействием с рецептором, связанным с мембраной. Относительно процесса входа в клетку существуют различные точки зрения, как, например, совместное действие высокомолекулярного белка-носителя (а2-макроглобулин для инсулина или эпидермального фактора роста) или совместное с рецептором клеточной стенки проникновение гормона в клетку. Но в общем случае ясность в вопросе о функциях полипептидного гормона в клетке пока отсутствует. Дискуссируются следующие предположения  [c.235]

    Гормон инсулин содержит 3,4% серы, а) Каков минимальный молекулярный вес ннсулнна б) Молекулярный вес инсулина равен 5743 сколько атомов серы, по всей вероятности, имеется в молекуле  [c.72]

    Гормон инсулин имеет две пептидные цепи А (20 остатков) и В (30 остатков). Они получаются из одного белкового предшественника, препроинсулина, в котором 23 из его 108 аминокислот предшествуют пептиду и 35 соединяют -пептид с Л-пепти-дом. Молекула мРНК для этого белка имеет, таким образом, по крайней мере 327 нуклеотидов. [c.213]

    Образование хаотично сформированных агрегатов является ошибкой, которая приводит к появлению функционально неактивных белков, поэтому в клетках предусмотрены механизмы быстрой их деградации и распада на отдельные аминокислоты. Однако в природе существует немало генетически детерминированных агрегатов, включающих в себя несколько полипептидных цепей, образующих большие белковые макромолекулы. Четвертичной структурой называют ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. По-видимому, более правильно применительно к четвертичной структуре белков говорить не об агрегатах, а об ансамблях глобул. Характеризуя четвертичную структуру белков, следует исключать ее псевдоварианты. Так, белковый гормон инсулин состоит из двух полипептидных цепей, но они не являются полноправными глобулами, а образуются в результате ограниченного протеолиза единой полипептидной цепи. Не являются белками с истинной четвертичной структурой и мультиферментные комплексы (гл. 6). Они представляют собой типичные надмолекулярные структуры. При образовании четвертичной структуры отдельные субъединицы взаимодействуют друг с другом исключительно при помощи нековалентных связей, в первую очередь водородных и гидрофобных. Весьма существенным является тот факт, что контактные поверхности взаимодействующих субъединиц комплементарны друг другу В контактных участках расположены гидрофобные группировки, которые получили название липкие пятна . [c.39]

    Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

    К настоящему времени субъединичная структура обнаружена у нескольких сотен белков. Однако только для немногих белков, в том числе для молекулы гемоглобина, методом рентгеноструктурного анализа расшифрована четвертичная структура . Основными силами, стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности—универсальному принципу, свойственному живой природе. Структура белка после его синтеза в рибосоме может частично подвергаться модификации (посттрансляционный процессгшг) например, при превращении предшественников ряда ферментов или гормонов (инсулин). [c.71]

    Как известно, участок ДНК, несущий информацию о синтезе индивидуального белка, называется геном, а участок, контролирующий синтез единственной полипептидной цепи и ответственный за него,— цистроном. Следовательно, если белок состоит из нескольких (более одного) полипептидов, то естественно предположить, что в синтезе такого белка должны участвовать несколько (более одного) цистронов. Это не всегда соответствует действительности, особенно если полипептидные цепи идентичны (например, а,- и р -цепи гемоглобина). Если, например, пептидные цепи какой-либо одной белковой молекулы являются неидентичными, то это не всегда означает, что они синтезируются как результат действия разных цистронов. Подобный белок может синтезироваться в виде единственной полипептидной цепи с последующими протеолитическими разрывами в одном или нескольких местах и отщеплением неактивных участков. Типичным примером подобной модификации является гормон инсулин, синтезирующийся в виде единого полипептида препроинсулина, который после ферментативного гидролиза превращается сначала в неактивный предшественник проинсулин, а затем в активный гормон инсулин, содержащий две разных размеров и последовательности полипептидные цепи (см. рис. 1.14). [c.532]

    Поддержание постоянства содержания сахара в крови регулируется гормонами. Инсулин понижает содержание сахара в крови, так как он тормозит как деструкцию гликогена в печени, так и процессы глюконеогенеза. В мускулах инсулин повышает интенсивность процессов потребления глюкозы (окисление, а также образование гликогена). Антагонистами инсул ина являются гормоны надпочечников кортизол (гидрокортизон), кортизон и кортикостерон они повышают содержание сахара в крови, причем в печени они стимулируют процессы глюконеогенеза, и понижают потребление глюкозы в мускулах. [c.700]

    Гормон инсулин секретируется р-клетками островков Лангерганса. Инсулин оказывает многостороннее действие на обмен веществ влияет на проницаемость клеточных мембран и утилизацию глюкозы в жировой и мышечной ткани, усиливает синтез жира и гликогена из глюкозы, замедляет окисление высших жирных кислот и тормозит глюконеогенез из аминокислот. Общим эффектом действия инсулина является понижение глюкозы в крови. Этот эффект можно легко воспроизвести в ойыте, если ввести подкожно инсулин подопытному животному, например кролику. [c.136]

    Синтез. Осуществление белкового синтеза химическим путем привлекало внимание многих исследователей. Метод твердофазного синтеза, разработанный Б. Меррифилдом, дал возможность получать достаточно большие полипептиды. Таким же способом был получен гормон инсулин, а его уже можно отнести к классу белков. В случае инсулина более трудной задачей было соединение двух полипептидных цепей в активную макромолекулу. К. Диксон и А. Уардлоу справились с этой задачей и положили основу химического синтеза белков. Однако несмотря на разработку автоматических синтезаторов, метод химического синтеза белков не получил щирокого распространения из-за наличия большого числа технических ограничений. В природе небольшие полипептиды синтезируются с помощью соответствующих ферментов, основная же масса белков образуется посредством матричного синтеза. [c.40]

    Современную синтетическую и теоретическую органическую химию отличает широкое применение физических методов, которые облегчают выяснение структуры соединения и исследование механизма реакции. Современная органическая химия вооружена множеством специфических приемов для введения определенных групп в органические соединения, эффективными методами для разделения смесей и очистки веществ. Стабильной теоретической базой органической химии являются электронная теория и представления квантовой химии. В настоящее время можно синтезировать почти любое сложное органическое соединение, теоретически можно предсказать существование новых необычных соединений. Синтезированы природные соединения с очень сложной структурой алкалоиды стрихнин и морфин, зеленый пигмент растений хлорофилл, витамин В12 (Р. Вудворд), полипептиды с более чем 30 остатками аминокислот например, гормон инсулин человека, состоящий из 51 остатка аминокислот (П. Зибер), рибонуклеиновые кислоты, состоящие из 50 и более нуклеозидов (Г. Корана). [c.12]

    Тем не менее, следует особо выделить методы клеточной и генной инженерии, когда в экспериментальных условиях удается создавать клетки с заведомо известными свойствами Так осуществлены соматическая гибридизация клеток картофеля и томата (гибрид назван "помато"), перенос генетической информации о синтезе человеческого или животного гормона инсулина в бактериальные клетки (кишечной палочки), способных затем продуцировать полипептидные цепи инсулина [c.41]

    В 1976 г была основана фирма "Генентек" в г Сан-Франциско (США), а в 1977 г в этой фирме был осуществлен синтез человеческого соматотропного гормона — соматостатина клетками Е oh в ферментаторе объемом 8 л, в 1978 г там же был получен гормон инсулин при выращивании Е oli в глубинных условиях В начале 80-х годов так же с помощью Е oh были получены эндорфины (эндогенные пептиды мозга с подобным морфину действием) В 1980 г в компании "Биоген" (США) впервые получили с помопц.ю биосинтеза (продуцент — кишечная палочка) интерферон [c.156]

chem21.info

Распространенность инсулина в природе.

         1.1 Распространенность инсулина в природе.

Современные биохимические механизмы несут на себе отпечаток эволюционного прошлого, "родимые пятна" своей истории [Скулачев В.П., 1997]. Инсулин принадлежит к эволюционно очень “старым” пептидам. Если обратиться к эволюционным и онтогенетическим данным, то можно обнаружить инсулин у бактерий, одноклеточных, растений, кольчатых червей, моллюсков, насекомых и других представителей животного мира, которые не имеют панкреатической железы [Клуша В.Е,1984]. К настоящему времени последовательность аминокислотных остатков в молекуле инсулина изучена более чем у 25 видов животных. Инсулин человека и свиньи имеют наиболее близкую структуру и отличаются друг от друга только одной аминокислотой в положении В30. В инсулине человека в этом положении имеется треонин, а в инсулине свиньи – аланин.

Установлено наличие инсулина и рецепторов к нему в неоплодотворенных куриных яйцах и эмбрионах цыплят 2-3 дневного возраста, т.е. до развития поджелудочной железы [Швыркова Н.А. и др. 1991]. Внепанкреатическая продукция инсулина выявлена в плаценте, эмбрионах, желточном мешке крысы, слюнных железах. У насекомых и прудовой улитки инсулин обнаружен в клетках нервной системы.

Исследованию эволюционно-консервативных химических факторов, выступающих как гормоны и/или медиаторы у высших животных и человека и в то же время как сигнальные молекулы — агенты межклеточной коммуникации в микробном мире посвящены многочисленные работы [Lenard J. 1992, Lyte M. 1993, Феофилова Е.П.,1997, Олескин А.В., 2001]. Инсулин был обнаружен во многих микроорганизмах. У Neurospora crassa инсулин принимает участие в регуляции метаболизма углеводов. Этот грибок содержит ген, гомологичный инсулиновому гену млекопитающих [Lenard J., 1992]. Уже в одноклеточных организмах инсулин играет роль химического сигнала и может быть отнесен к примитивной системе саморегуляции [Клуша В.Е.1984].

Существенное значение, помимо данных об обнаружении тех или иных "животных" сигнальных агентов у про- или эукариотической микрофлоры, имеют также следующие факты: 1) обнаружение у микроорганизмов специфических рецепторов, с высоким сродством связывающих сигнальные вещества животных/человека; 2) данные об эффектах в микробных системах гормонов и других внутриорганизменных сигнальных молекул. Так, прогестерон подавляет, а инсулин стимулирует рост штаммов микроскопического грибка Blakeslea trispora [Феофилова Е.П. и др., 1997].

Во всех организмах инсулин регулирует поглощение глюкозы клетками. Таким образом, существует общность регуляции метаболизма практически у всех живых организмов, от бактерий и растений до животных и человека. Рецепторы к инсулину обнаруживаются практически во всех клетках организма, их связывающие свойства не зависят от типа ткани и вида животного.

 

ПРЕДЫДУЩАЯ    ГЛАВНАЯ    СЛЕДУЮЩАЯ

                                                            

Hosted by uCoz

marta121.narod.ru


Смотрите также