Справочник химика 21. Инсулин молекулярная масса


Молярная масса инсулина | Косметика Грин Мама

Я искала МОЛЯРНАЯ МАССА ИНСУЛИНА. НАШЛА! Инсули́н (от лат. insula «остров») — гормон пептидной природы, образуется в бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. Оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях.Молекула ИНСУЛИН человека (молекулярная масса 5807) состоит из двух пептидных цепей (А и В), соединенных двумя ди-сульфидными мостиками.Инсулин обнаружен у всех позвоночных. У крупных млекопитающих молекулы инсулина отличаются по аминокислотному составу только в положениях 8.Вопросы Учеба и наука Химия рассчитайте молярную массу белка инсулина, в. . M инсулина = (32*6)/0.033 = 5818.2 г/моль.Mг(S) = 32 М(S) = 32 г/моль *6 = 186 гмоль M(инсулина) = 186 г/0 . хлорида натрия , необходимого для получения раствора соляной кислоты массой 100 грамм с.Значит молярную массу инсулина делишь на это число узнаёшь массу одной молекулы. Во втором задании - наоборот. Успехов!

. Молярная масса инсулина- ПРОБЛЕМЫ БОЛЬШЕ НЕТ!

остаток, В-цепь — 30; молекулярная масса инсулина равна 5734. . количествах, но его молярная концентрация в плазме выше концентрации инсулина — за счет.Для вычисления требуемого количества гормона не нужно знать молярную массу белка инсулина, а достаточно умножить его на вес больного (ЕД*кг).Молекулярная масса (в а.е.м.):5807,57. . Основная физиологическая функция инсулина - регуляция уровня глюкозы в крови.Летопись важнейших открытий. Инсулин – популярнейшая молекула XX столетия. В истории химии случались события.Приём инсулина. Данный курс идеален для набора 5-10 кг мышечной массы на протяжении 1-2 месяцев.ИНСУЛИН (от лат. insula - остров), гормон, вырабатываемый в поджелудочной железе b-клетками островков Лангерганса.Молекулярный вес инсулина около 12 000. В растворах при изменении pH среды молекула инсулина диссоциирует на 2 мономера.При приёме пищи белок инсулин, являясь пептидным гормоном, не переваривается как любой другой в кишечнике, а выполняет массу функций. Молярная масса инсулина- 100 ПРОЦЕНТОВ!

Инсулин. Инсули́н (от лат. insula — остров) — гормон пептидной природы . в виде крупного предшественника - проглюкагона (мол. масса около 9 000).Из чего производят инсулин. Инсулин – это основное лекарство для лечения . Варианты получения инсулина для использования в медицинской практике.Полипептидная цепь А содержит 21 аминокислотный остаток, а цепь В- 30 аминокислотных остатков, молекулярная масса инсулина 5, 7 кDа.Структурная единица Инсулин - мономер с молекулярной массой около 6000. При определении в различных условиях молекулярная масса Инсулин оказывается.Общая характеристика функции инсулина состоит в том, что в мышцах, печени и . Основная масса клеток поджелудочной железы выполняет экзокринную функцию..(а это масса вещества деленная на массу всего продукта и *100%) то отсюда можем найти массу а там и количество и отсюда молярная масса.http://www.greenmama.ru/nid/3325846/http://www.greenmama.ru/nid/3368882/http://www.greenmama.ru/nid/3358468/

www.greenmama.ru

Молекулярная масса инсулина человека | Косметика Грин Мама

Я искала МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА ИНСУЛИНА ЧЕЛОВЕКА. НАШЛА! Карта сайта. Свойства вещества:инсулин человека. . Молекулярная масса (в а.е.м.):5807,57. Биологическое действие:Основная физиологическая функция инсулина - регуляция уровня глюкозы в крови.9.7 Аналоги инсулина человека длительного (беспикового) действия. . Инсулин имеет молекулярную массу 5808 Да и поэтому свободно попадает через клубочек в капсулу Боумена-Шумлянского.Всего в зрелом инсулине человека присутствует 51 аминокислота и его молекулярная масса равна 5,7 кДа. Синтез. Инсулин синтезируется в β-клетках поджелудочной железы в виде препроинсулина, на.Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи . Молекулярная масса инсулина человека- ПРОБЛЕМЫ БОЛЬШЕ НЕТ!

Молекулярная масса связанного инсулина от 60000 до 100000. Различают, кроме того, так называемую форму А инсулина, отличающуюся.Относительная молекулярная масса мономера П.— ок. 6000. Молекула И. содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей; цепь с N-концевым глицином называется А-цепью и состоит из 21 аминокислоты, вторая . Молекула инсулина человека.Молекулярный вес инсулина около 12 000. . Если у человека от природы они хрупкие и при посещении врача ему необходимо было провести сразу.Третий дисульфидный мостик сформирован внутри цепи А. Общая молекулярная масса молекулы инсулина — около 5700. . Наиболее близкий к структуре инсулина человека — свиной инсулин, который отличается от человеческого.В результате образуется молекула проинсулина (молекулярная масса 9000 Da), принимающая конформацию, необходимую для . Следующая статья данной серии будет посвящена методам биотехнологического получения инсулина человека.Полипептидная цепь А содержит 21 аминокислотный остаток, а цепь В- 30 аминокислотных остатков, молекулярная масса инсулина 5, 7 кDа. Ниже представлена аминокислотная последовательность инсулина человекаСтруктура инсулина человека. . Молекулярная масса инсулина человека- 100 ПРОЦЕНТОВ!

Молекула глюкагона состоит из 29 аминокислот и имеет молекулярный вес 3485 дальтон. . Глюкагон синтезируется в виде крупного предшественника - проглюкагона (мол. масса около 9 000).Инсулин человека на портале EUROLAB – все об анатомии Инсулина, строение и функции, симптомы и болезни Инсулина, диагностика и лечение Инсулина, картинки.Молекула ИНСУЛИН человека (молекулярная масса 5807) состоит из двух пептидных цепей (А и В), соединенных двумя ди-сульфидными мостиками; третий дисульфидный мостик находится в цепи А (см. формулу; букв. обозначения см. в ст.Но, несмотря на эти впечатляющие «первенства», механизм действия инсулина на молекулярном уровне изучен хуже, чем . Ковалентная структура человеческого инсулина (мол. масса 5734) показана . Ковалентная структура инсулина человека.Строение молекулы инсулина. Инсулин — это небольшой белок молекулярной массой 5,8 кДа. . Ген предшественника инсулина — препроинсулина — у человека локализуется в коротком плече 11 хромосомы.Молекулярная масса инсулина человека — 5808. . У здорового человека после стандартного завтрака уровень инсулина редко превышает 100 мкЕд/мл (610 пмоль/л).Какой орган вырабатывает инсулин в организме человека. Человеческий орган, отвечающий за выработку гормона инсулина — это поджелудочная железа. . Состав инсулина, строение молекулы. Как мы видим на рисунке, молекула.Недостаток инсулина в организме человека приводит к нарушению всех метаболических процессов и к тяжелой патологии — сахарному диабету. . Он является белковым гормоном с молекулярной массой около 6 тыс.Молекулярная масса мономера инсулина составляет 5733,5. Синтезируется инсулин β-клетками островкового . Иногда они заставляют высвобождаться больше инсулина, чем может утилизировать резистентный к нему человек.Всё об инсулине. Какую функцию призван выполнять инсулин в организме человека и как этот препарат теперь может помочь справиться с таким грозным . Конструктивное действие этого вещества связано с его молекулярным строением.В результате образуется молекула проинсулина (молекулярная масса 9000 Da), принимающая конформацию, необходимую для . Следующая статья данной серии будет посвящена методам биотехнологического получения инсулина человека.http://www.greenmama.ru/nid/3369817/http://www.greenmama.ru/nid/3355344/http://www.greenmama.ru/nid/3335567/

www.greenmama.ru

Относительная молекулярная масса инсулина | Косметика Грин Мама

Я искала ОТНОСИТЕЛЬНАЯ МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА ИНСУЛИНА. НАШЛА! Смесь такого же состава, но массой в 10 раз меньшой, может прореагировать при нагревании в присутствии.1) Гормон инсулин имеет относительную молекулярную массу 5734. Вычислите массу (г) одной молекулы инсулина. 2) Масса молекулы хлорофилла равна 1,485*1018 мг.Гормон инсулина имеет относительную молекулярную массу 5734.Вычислите массу одной молекулы инсулина. умный. Ответ 1:M = m*NA, где NA — число Авогадро, равное 6,02*10^(23).Относительная молекулярная масса инсулина равняется 5808. Молекула инсулина состоит из двух цепей:A-цепи и B-цепи. . Первичная структура молекулы инсулинаВы находитесь на странице вопроса "Гормон инсулина имеет относительную молекулярную массу 5734.Вычислите массу одной молекулы инсулина", категории "химия".1) Гормон инсулин имеет относительную молекулярную массу 5734. Вычислите массу (г) одной молекулы инсулина. 2) Масса молекулы хлорофилла равна 1,485*1018 мг. Относительная молекулярная масса инсулина- ПРОБЛЕМЫ БОЛЬШЕ НЕТ!

ИНСУЛИН (лат. insula остров, островок) — гормон поджелудочной железы; относится к группе белковопептидных гормонов. . Относительная молекулярная масса мономера П.— ок.СТРОЕНИЕ МОЛЕКУЛЫ Относительная молекулярная масса мономера инсулина-ок.6000. Молекула инсулина содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей; цепь с N-концевым глицином называется..(Diabetes mellitus) - заболевания, которое чаще всего обусловлено абсолютным или относительным дефицитом инсулина в организме . Мономер инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка (см. с. 78), т. е. по молекулярной массе (5,5 кДа) он.Гормон инсулина имеет относительную молекулярную массу 5734. Вычислите массу (г) одной молекулы. Дано:Mr = 5734 _ Найти mмолекулы ?

Относительная молекулярная масса инсулина 6000, он является сложным полипептидом. Молекула инсулина состоит из двух цепей, А и В, соединенных дисульфидными мостиками.Третий дисульфидный мостик сформирован внутри цепи А. Относительная молекулярная масса инсулина- 100 ПРОЦЕНТОВ!

Общая молекулярная масса молекулы инсулина — около 5700. . Инсулин гларгин не обладает выраженным пиком, поскольку высвобождается в кровоток с относительно.Вопросы Учеба и наука Химия рассчитайте молярную массу белка инсулина, в. . M инсулина = (32*6)/0.033 = 5818.2 г/моль. Добрый день.Строение молекулы Относительная молекулярная масса мономера инсулина-ок.6000. Молекула инсулина содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей; цепь с N-концевым глицином называется.Молекула инсулина представляет собой полипептид, подобный молекулам желудочно-кишечных гормонов, но более сложный. . В конце 40-х годов было установлено, что молекулярный вес инсулина немногим меньше 6000.Относительная молекулярная масса инсулина человека составляет 5807. Установление химической структуры этого белка позволило осуществить полный его синтез в лабораторных условиях.Молекула ИНСУЛИН человека (молекулярная масса 5807) состоит из двух пептидных цепей (А и В), соединенных двумя ди-сульфидными мостиками; третий дисульфидный мостик находится в цепи А (см. формулу; букв. обозначения см. в ст.Молекулярный вес инсулина около 12 000. . Инсулин для инъекций оказывает быстрое и относительно непродолжительное сахаропонижающее действие..mellitus) — заболевания, которое чаще всего обусловлено абсолютным или относительным дефицитом инсулина в организме . Мономер инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка (см. с. 78), т. е. по молекулярной массе (5,5 кДа) он.10—10). Полная молекула содержит 51 аминокислоту и обладает относительной молекулярной массой 5800 и изоэлектрической точкой 5,35; 1 мг чистого вещества содержит 24 ME. Аминокислотный состав инсулина у разных видов постоянен, за.http://www.greenmama.ru/nid/3363137/http://www.greenmama.ru/nid/3408082/http://www.greenmama.ru/nid/3391119/

www.greenmama.ru

Оцените молекулярную массу белка инсулина

Я искала ОЦЕНИТЕ МОЛЕКУЛЯРНУЮ МАССУ БЕЛКА ИНСУЛИНА. НАШЛА! .массу белка инсулина, в шести остатках аминокислот которого содержаться по одному атому серы, массовая доля которой в белке равна 3,3%. . Mг(S) = 32 М(S) = 32 г/моль *6 = 186 гмоль M(инсулина) = 186 г/0,033 = 5818 г/моль Ответ:5818 г/моль.Оцените молекулярную массу белка инсулина, если известно, что в его состав входят шесть остатков цистеина, а массовая доля серы равна 3.3%. Ответ:5800.Оцените молекулярную массу белка инсулина, если известно, что в его состав входят шесть остатков цистеина, а массовая доля серы равна 3.3%. Ответ:5800.Оцените молекулярную массу белка инсулина, если известно, что в его состав входят шесть остатков цистеина, а массовая доля серы равна 3.3%. Ответ:5800.Вычислите минимальную молекулярную массу инсулина, если Мсеры=32. . белок инсулина человека содержит 0,562% серы. Оцените молекулярную массу белка инсулина- ПРОБЛЕМЫ БОЛЬШЕ НЕТ!

Найдите минимальную малекулярную массу инсулина, если m(S)=32г.Оценка имущества. Уроки английского. С нуля. . Вопросы Учеба и наука Химия рассчитайте молярную массу белка инсулина, в.Например, гормон инсулин имеет молекулярную массу около 6 тыс. . Таким образом, зная количество остатков аминокислот в белке, можно оценить его молекулярную массу (и наоборот).Задача 29. Оцените молекулярную массу белка инсулина, если известно, что в его состав входят шесть остатков цистеина, а массовая доля серы равна 3.3%. Ответ:5800.Молекулярные модели:инсулин. На схеме А приведена молекулярная модель небольшого белка инсулина. . Мономер инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка (см. с. 78), т. е. Оцените молекулярную массу белка инсулина- 100 ПРОЦЕНТОВ!

по молекулярной массе (5,5 кДа) он вдвое уступает самому.Инсулин представляет собой белок, состоящий из двух пептидных цепей А (21 аминокислота) и В (30 аминокислот), связанных между . Всего в зрелом инсулине человека присутствует 51 аминокислота и его молекулярная масса равна 5,7 кДа.В задаче приведено неверное число - массовая доля серы в инсулине почти в 6 раз меньше!

Она составляет примерно 0,56%. А считается очень легко - просто находится масса 1 моль белка, т. е молярная масса:m(белка) = m(S)/w = 32 г/0.Молекулярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка.Процесс синтеза белка называют трансляцией. Найти:количество нуклеотидов, содержащихся в гене, в котором запрограмирован белок инсулин?

. Цели урока:Массы молекул Концентрации молекул Скорости движения молекул.Вернувшись из Европы, Маклеод оценил значение всей проделанной его . Инсулин стал первым белком, для которого была полностью определена первичная . Клиренс в почках[править | править код]. Инсулин имеет молекулярную массу..массу белка инсулина в шести остатках аминокислот которого содержится по одному атому серы,массовая доля которой в белке . образовалось 1,8 г воды и 4,48 г дм3 углекислого газа (н.у.). Определить молекулярную формулу этого соединения.Инсулин. . Зная относительную молекулярную массу белка, можно приблизительно оценить, какое число аминокислотных остатков входит в его состав.Инсулин — гормон, который отвечает за клеточное энергоснабжение. Он является белковым гормоном с молекулярной массой около 6 тыс. . Влияет на процесс синтеза и созревания белков. Помогает редупликации (возобновлению) ДНК.Молекулярной массы белков. Необходимость применения комплекса. . Обычно молекулярную массу вычисляют по скорости седиментации молекул белка или седиментационному равновесию.Структурная единица инсулина — мономер с молекулярной массой около 6000. . В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки, особую группу составляют сложные белки, в состав которых.вычисление молекулярной массы белков . Задача №9. Последовательность нуклеотидов в начале гена, хранящего информацию о белке инсулине, начинается такhttp://www.greenmama.ru/nid/3332855/http://www.greenmama.ru/nid/3355908/http://www.greenmama.ru/nid/3327793/

www.greenmama.ru

Гормоны периферических эндокринных желез — инсулин

Автор: miomed 04/02/2014. Категория: Эндокринная система

Инсулин секретируется β-клетками островков Лангерганса. Инсулин состоит из двух полипептидов — цепи А (21 аминокислота) и цепи В (30 аминокислот), связанных друг с другом двумя дисульфидными мостиками. Гормон продуцируется в виде проинсулина, в котором имеется промежуточный пептид С, соединяющий фрагмент А и В в мономерный полипептид.

Проинсулип частично попадает в периферическую циркуляцию. При окончательном синтезе инсулина в поджелудочной железе фрагмент С отщепляется. Существуют некоторые видовые различия в аминокислотном составе инсулина, причем в настоящее время получен синтетический инсулин. Молекулы инсулина в крови имеют тенденцию к агрегации. Молекулярный вес инсулина в кислой среде равен 12 000 и в щелочной — 6000.

Синтез и секреция инсулина регулируются различным образом. Секреция инсулина стимулируется глюкозой, фруктозой, рибозой, аминокислотами, кетоновыми телами, глюкагоном, соматотропниом, АКТГ, плацентарным лактогеном, глюкокортикоидами, тироксином, эстрогенами, секретином, панкреозимином, гастрином, циклическим АМФ, калием, при стимуляции вагуса и рядом фармакологических препаратов.

Уменьшение секреции инсулина происходит под влиянием голодания, катехоламинов, инсулина, а также ряда препаратов (2-дезоксиглюкоза, бигуанидиновые антидиабетические препараты, дифенин). Панкреатический инсулин находится в крови в свободной и связанной форме. Свободный инсулин иногда обозначают так же, как иммунологически реактивный инсулин, так как он может быть определен методами с использованием иммуносыворотки к инсулину.

Свободный инсулин действует как на мышечную, так и на жировую ткань. Концентрация этого инсулина составляет в норме в базальном состоянии 5-14 мкед/мл, но значительно возрастает после стандартной глюкозной нагрузки.

Значительная часть инсулиновой активности крови определяется инсулином, связанным с белком (связанный инсулин). В этой форме инсулин не действует на мышечную ткань и, как видно, тормозит даже действие на нее свободного инсулина. Однако в жировой ткани имеется фактор, освобождающий свободный инсулин из комплекса, благодаря чему осуществляется действие гормона.

Кроме неподавляемого иммуносывороткой связанного инсулина, некоторые исследователи обнаруживают инсулиноподобную активность, которая также не тормозится иммуносывороткой, однако по ряду свойств отличается от связанного инсулина. Эта форма иногда обозначается как атипичный инсулин.

Некоторые исследователи считают, что атипичный и связанный инсулин — идентичные формы; другие на основании того, что уровень атипичного инсулина (в отличие от связанного) не увеличен при диабете, отвергают их идентичность.

Имеются данные, что неподавляемый инсулин представляет собой полипептид с молекулярным весом около 8000 и не содержит в своей структуре цепей инсулина А и В. Таким образом, суммарная инсулиноподобная активность сыворотки включает в себя свободный инсулин, а также другие факторы с инсулиновой активностью, среди которых различаются связанный и атипичный инсулин и некоторые другие биологические вещества с инсулиноподобным действием (соматомедин). Кроме того, в крови циркулирует проинсулин, а также С-пептид, соединяющий в молекуле проинсулина цепь А и В.

Физиологическое действие инсулина, как принято в настоящее время считать, в значительной степени связано с регуляцией транспорта глюкозы и аминокислот через клеточную мембрану скелетных мышц, сердечной мышцы, жировой ткани, лимфоцитов и фибробластов. Как видно, транспорт сахара в печень не регулируется инсулином. Однако инсулин влияет на поглощение и выделение сахара печенью, стимулирует синтез в печени глюкокиназы, повышает включение аминокислот в белки печени и т. д.

После поступления глюкозы в клетку происходит ее фосфорилирование при шестом атоме углерода (С-6) с образованием глюкозо-6-фосфата, что осуществляется АТФ в присутствии гексокиназы и Mg++. Дальнейший метаболизм глюкозо-6-фосфата происходит различными путями, из которых основными являются следующие: гликолиз, пентозный цикл, цикл глюкуроновой кислоты, гликогенез.

Инсулин, контролируя начальные этапы утилизации глюкозы, оказывает очень важное влияние на основные пути обмена веществ в организме. В этом отношении необходимо подчеркнуть значение анаболического эффекта инсулина, а также его способность стимулировать развитие молочной железы.

Открытие рецепторов инсулина в тимоцитах показывает, что инсулин может быть одним из факторов, от которых зависит активность иммунологической защиты. Таким образом, инсулин, наряду с гормоном роста, является гормоном очень широкого спектра действия. Его влияние широко простирается и в направлении формирования специфических патологических процессов.

Вторым важнейшим свойством инсулина является его антилиполитическое действие, т. е. способность тормозить липолиз. Это влияние осуществляется через торможение действия цАМФ. Антилиполитическое действие инсулина проявляется при дозах, меньших, чем гипогликемическое.

При йодировании инсулина может быть устранено влияние на утилизацию глюкозы (гипогликемический эффект), но сохранено антилиполитическое влияние. Применение этого препарата в эксперименте показало, что при торможении липолиза повышается чувствительность к действию инсулина и толерантность к углеводам. Инактивация инсулина в тканях осуществляется главным образом инсулиназой.

miomed.ru

Инсулин молекулярная структура - Справочник химика 21

    Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]     В качестве примера рассмотрим строение белка инсулина. Он имеет молекулярный вес 5600 и состоит из 18 разных аминокислот. В его макромолекуле две полипептидные цепи, в каждой из которых свой, строго определенный порядок чередования аминокислот, в настоящее время уже четко расшифрованный одна полипептидная цепь состоит из 30 аминокислотных остатков, а другая — из 21, всего число аминокислотных звеньев в молекуле инсулина равно 51. Все это характеризует первичную структуру инсулина. [c.211]

    Это отнюдь не новая область. Выпекать хлеб и сбраживать сусло люди научились тысячи лет назад. Процессы ферментации, разделения и очистки давно и хорошо известны. Но с появлением сведений о молекулярной структуре и основных аспектах химии генетического материала в биотехнологии началась новая эра. (см. разд. Ш-Е). Она ознаменовалась разработкой процедур сращивания генов, позволяющих химикам использовать бактерии для производства сложных биологически активных молекул. Были найдены ферменты, способные разрывать цепи ДНК в нужных местах и вводить в них чужеродную ДНК с новыми химическими связями. Модифицированная ДНК вырабатывает белки в соответствии с заложенным в нее измененным кодом. Этими белковыми продуктами могут быть гормоны, антитела или другие нужные нам сложные химические соединения со специфическими свойствами и функциями. Вырабатываемый бактериями с внедренным геном человека интерферон, по-видимому, окажется ценным средством лечения целого ряда болезней. Уже появился на рынке инсулин человека, производимый методом сращивания генов. Активность в этой области высока, и коммерческие предприятия возникают быстро. [c.130]

    Элементарная асимметричная единица есть та наименьшая область структуры, из которой посредством операций симметрии можно воссоздать всю структуру. Элементарная ячейка может состоять из одной, двух, трех и более элементарных асимметричных единиц и может быть получена из них с помощью операций симметрии. Элементарная асимметричная единица может быть по размерам меньше или больше молекулы, тогда как элементарная ячейка всегда содержит целое число молекул. Молекула гемоглобина с молекулярным весом 67 ООО состоит из двух идентичных половин с молекулярным весом 34 ООО. Каждая такая половина является элементарной асимметричной единицей обе половины связаны между собой осью симметрии второго порядка. Элементарная ячейка содержит две асимметричные единицы и, следовательно, одну молекулу гемоглобина. Гемоглобин лошади кристаллизуется также и в ромбической форме, в которой элементарной асимметричной единицей является уже целая молекула. Инсулин, молекулярный вес которого равен 6000, имеет элементарную асимметричную единицу с молекулярным весом 12 000 и кристаллизуется в двух формах в одной из них элементарная ячейка образована из трех элементарных асимметричных единиц, в другой — из четырех. [c.234]

    Нарушение молекулярной структуры инсулина. Еше один тип мутаций приводит к замене аминокислотного остатка в критически важном участке молекулы инсулина. Так, если произошла замена фенилаланина на лейцин вблизи карбоксильного конца В-цепи, то гормональная активность такого инсулина оказывается сниженной в 10 раз. Любопытно, что этот участок молекулы инсулина сохраняется неизменным в эволюции, начиная с примитивных мик-син и до человека. [c.295]

    В период между 1925 — 1930 гг. Сведберг с помощью ультрацентрифугирования произвел определение молекулярных масс различных белков. Одновременно применение других аналитических методов, как, например, электрофореза и различных видов хроматографии, привело к развитию аналитической белковой химии. В 1951 — 1956 гг. Сенгер [20, 21] установил аминокислотную последовательность инсулина. Использованные при этом методы легли в основу систематического определения первичной структуры многих белков. Созданный Эдманом в 1966 г. секвенатор и применение масс-спектрометрии в сочетании с ЭВМ как средством регистрации, обработки и оценки масс-спектрометрических данных привели к тому, что к настоящему времени опубликовано более 15 ООО работ, посвященных определению аминокислотных последовательностей, и установлены первичные структуры более чем для 1000 белков. [c.343]

    Недавно предложен новый масс-спектрометрический метод (так называемый лазерный десорбционно-ионизационный метод), позволяющий определять молекулярную массу небольших пептидов (вазопрессин, инсулин) и крупных биополимерных молекул и, кроме того, структуру биомолекул. [c.47]

    Развитие методов квантовой химии, молекулярной механики и молекулярного моделирования, а также огромные возможности современных компьютеров способствовали созданию компьютерной химии (вычислительной химии) как самостоятельного раздела химической науки. Вычислительные возможности квантовой химии в настоящее время практически неограничены. Рассчитаны не только самые сложные отдельные молекулы мономерной структуры, но и олигомерные, и полимерные структуры, в частности структуры ряда белков. Например, опубликованы результаты неэмпирических расчетов электронной плотности инсулина коровы (содержит 773 атома), белка бактериофага (содержащего более 1000 атомов) и протеазы вируса ВИЧ. [c.531]

    Однако / нс-форма не имеет, по-видимому, широкого распространения в белках вследствие стерических (пространственных) препятствий. Число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями, характеризуют первичную структуру белка. Молекулярные веса белковых молекул колеблются от 6000 для инсулина до более миллиона. Инсулин представляет собой белок с крайне низким молекулярным весом однако его молекула содержит 51 аминокислотный остаток. Белок с молекулярным весом 100 ООО содержит приблизительно 900 аминокислотных остатков. Выяснение первичной структуры белка представляет, таким образом, очень трудную задачу. Но это не испугало Сенгера, который в конце второй мировой войны начал серию исследований, успешно завершившихся в 1954 г. полной расшифровкой первичной структуры инсулина. Успех Сенгера и его сотрудников был обусловлен тем, что сам Сенгер разработал метод анализа концевых амин-ных групп, а Мартин и Синг — методы выделения веществ с помощью распределительной хроматографии на бумаге. [c.27]

    Структура белка инсулина, а также некоторых природных полипептидов (с более низким молекулярным весом) однозначно установлена химическим синтезом этих соединений. Во всех случаях аминокислоты связывались друг с другом пептидными связями [c.50]

    Структура гормона поджелудочной железы (инсулина) была выяснена Сэнгером (Нобелевская премия 1958 г.). В настоящее время эта структура подтверждена путем синтеза инсулина из аминокислот (рис. 36). Инсулин представляет собой молекулярный агрегат, состоящий из отдельных молекул. Наименьшая молекула инсулина имеет молекулярную массу 6000. Несколько таких молекул объединяются частично через ионы п + в молекулярные агрегаты с массой 36 000 и 48 000. Молекула инсулина с молекулярной массой 6000 состоит из 51 аминокислотного остатка, которые распределены между двумя цепями (А и В), связанными друг с другом двумя мостиками —8—8—. [c.137]

    Основной химической единицей в структуре инсулина является мономер, состоящий из двух полипептидов. Один из них состоит из 21 аминокислотного остатка (цепь А), другой — из 30 (цепь В). Молекулярный вес мономера инсулина 6000. Полипептиды в нем соединены друг с другом через дисульфидные мостики. Восстановление этих мостиков приводит к инактивации гормона. Для гормонального воздействия инсулина необходимо также наличие остатков аминокислот тирозина и гистидина. [c.201]

    Подобно тому как для выяснения молекулярных основ генетики и наследственности решающую роль сыграла расшифровка структуры ДНК, определение последовательности инсулина имело основополагающее значение для выяснения структуры и функций белков. Если инсулин имеет определенную генетически детерминированную последовательность, то, видимо, то же относится и ко всем другим белкам. Более того, можно предположить, что свойства того или иного белка должны зависеть от той конкретной последовательности, в которой расположены в этом белке аминокислоты. [c.129]

    Мономер инсулина (молекулярная масса 6000) содержит две неодинаковые пептидные цапи А и В, связанные дисульфиднымп мостиками каждая молекула мономера содержит два остатка гистидина в положениях Вз и Вю соответственно. В растворе не содержащий Zn(II) инсулин существует в виде смеси частиц с разными молекулярными массами, из которых главной, по-видимому, является димер [16]. Добавление 0,7 атома Zn(II) на молекулу димера приводит к монодисперсному гексамеру [16], что находится в согласии с кристаллической структурой. Хотя с молекулой гексамв ра может быть связано больше двух атомов Zn(II), первые два атома Zn(II) являются особыми в том смысле, что они представляют тот минимум, который необходим для кристаллизации, и их нельзя удалить диализом [17]. [c.282]

    Инсулин выделен из препаратов поджелудочной железы в чистом кристаллическом виде. Это простой белок, молекулярный вес которого 12 ОО О. Однако имеется доказательство того, что минимальный вес инсулина, соответствующий наименьшей элементарной частице, которая объединяется ковалентными связями, — 6000 (Нейрат, Сангер). Молекула инсулина построена из 16 аминокислот (нет триптофана, метионина и оксипролина) и содержит 51 аминокислотный остаток, если молекулярный вес принять равным 6000. Эти аминокислоты образуют две полипептидные цепи, так как удалось обнаружить два N-концевых аминокислотных остатка (фенилаланин и глицин) и два С-концевых аминокислотных остатка (аланин и аспарагин), причем полипептидные цепи соединяются друг с другом поперечными мостиками, образованными дисульфидными группами. Фенилала-ниновая цепь содержит 30 аминокислотных остатков, а глициновая — 21. В настоящее время последовательность соединения аминокислот в молекуле инсулина полностью расшифрована. Схематически структуру инсулина [c.187]

    С. Дикинсон, Ф. Бейли) [24, 43], инсулина (Д. Кроуфут) [44, 45], химо-трипсина и метгемоглобина (Дж. Бернал, И. Фанкухен, М. Перутц) [46], лактоглобулина (Д. Кроуфут, Р. Райли) [47]. В результате стали известны ориентировочные размеры, форма, симметрия и молекулярная масса белков, размеры элементарных ячеек кристаллов, а также вероятное количество молекул в ячейке. На основе рентгенограмм инсулина, лактоглобулина и метгемоглобина были построены паттерсоновские проекции межатомных векторов. Д. Ринч предприняла попытку связать особенности паттерсоновских проекций со структурой белков [48, 49]. Она предположила несколько гипотетических моделей, в которых пептидные цепи белков свернуты таким образом, что образуют замкнутые правильные многогранники различных размеров с определенным целым числом аминокислотных остатков. Многогранники могут представлять собой призмы, октаэдры и т.д., в предельном случае вырождаться в плоскую сетку с замкнутыми полипептидными цепями. Циклольная гипотеза Ринч была скептически встречена отчасти в силу ее искусственности, а главным образом потому, что имеющиеся в то время данные по рентгеновскому рассеянию кристаллов глобулярных белков еще не могли быть надежно связаны с молекулярной структурой. Для этого прежде всего необходимо было решить проблему фаз рентгеновских рефлексов. При известных фазах и интенсивностях рефлексов могли быть построены проекции распределения электронной плотности и выяснены детали атомной организации структуры. Но это было делом будущего. [c.17]

    Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

    Вторая половина XX столетия характеризуется резко возросшим интересом к познанию механизмов жизнедеятельности. Эпоха наблюдения и достаточно поверхностного анализа мира животных, растений и микроорганизмоп сменилась периодом решительного проникновения на уровень молекулярных и межмолеку-лярных взаимодействий в живых системах, вторжением в биологию методов и подходов физики, химии и математики. Как следствие этого процесса началась постепенная дифференциация наук, изучающих материальные основы жизни стали одна за другой появляться новые дисциплины, отражающие различные уровни исследования живой материи, различные углы зрения, различные экспериментальные приемы и методологические концепции. Классическая биохимия, которой бесспорно принадлежит пальма первенства в симбиозе биологии и точных наук, постепенно уступала дорогу новым направлениям. Вначале, на волне революционных событий в физике, возникла биофизика, значительно окрепшая уже в предвоенный период. Конец этого этапа был ознаменован и резкой активизацией исследований в генетике. Однако наиболее серьезное наступление началось в начале 50-х годов, когда возникли молекулярная биология, рождение которой часто отождествляется с открытием двойной спирали ДНК, а также биоорганическая химия, первые победы которой по праву связывают с установлением структуры инсулина и синтезом первого пептидного гормона — окситоцина, [c.5]

    При недостаточной секреции (точнее, недостаточном синтезе) инсулина развивается специфическое заболевание—диабет (см. главу 10). Помимо клинически выявляемых симптомов (полиурия, полидипсия и полифагия), сахарный диабет характеризуется рядом специфических нарушений процессов обмена. Так, у больных развиваются гипергликемия (увеличение уровня глюкозы в крови) и гликозурия (выделение глюкозы с мочой, в которой в норме она отсутствует). К расстройствам обмена относят также усиленный распад гликогена в печени и мышцах, замедление биосинтеза белков и жиров, снижение скорости окисления глюкозы в тканях, развитие отрицательного азотистого баланса, увеличение содержания холестерина и других липидов в крови. При диабете усиливаются мобилизация жиров из депо, синтез углеводов из аминокислот (глюконеогенез) и избыточный синтез кетоновых тел (кетонурия). После введения больным инсулина все перечисленные нарушения, как правило, исчезают, однако действие гормона ограничено во времени, поэтому необходимо вводить его постоянно. Клинические симптомы и метаболические нарушения при сахарном диабете могут быть объяснены не только отсутствием синтеза инсулина. Получены доказательства, что при второй форме сахарного диабета, так называемой инсулинрезистентной, имеют место и молекулярные дефекты в частности, нарушение структуры инсулина или нарушение ферментативного превращения проинсулина в инсулин. В основе развития этой формы диабета часто лежит потеря рецепторами клеток-мишеней способности соединяться с молекулой инсулина, синтез которого нарушен, или синтез мутантного рецептора (см. далее). [c.269]

    Инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, которые составляют две цепи цепь А (21 остаток), цепь В (30 остатков). Обе цепи связаны двумя дисульфидными мостиками. Цепь А содержит третий дисульфидный мостик, замыкающий петлю, состоящую -из шести аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в инсулине определена [78] и проведено его рентгеноструктурное исследование [79]. Цепь А имеет сильно свернутую структуру с короткими квазиспиральными участками. Участки а-опиралей имеются в цепи В между дисульфидными мостиками. Низкая молекулярная масса (5780), казалось бы, делает инсулин привлекательным объектом для исследования с помощью ЯМР, тем не менее еще нет публикаций об изучении этим методом нативного белка. Отчасти, видимо, это объясняется тем, что в нем не выделен активный центр . Гормональная функция инсулина — способность понижать содержание сахара в крови —хорошо известна, но непонятна с химической точки зрения. Инсулин обладает ярко выраженной способностью образовывать полимеры. Димер и гексамер хорошо охарактеризованы [79]. В димере наблюдается интересное окружение (по типу ящика ) остатков Тир-26 (В) и Фен-24 (В), а также остатков во второй входящей в димер молекуле, связанных с двумя первыми осью симметрии второго порядка. Это явление представляет несомненный интерес для изучения на частоте 220 МГц. [c.384]

    Научные работы относятся к биохимии и молекулярной биологии. Выполнил основополагающие исследования по выделению первого регуляторного белка, управляющего активностью лактозного гена (оперена), по изучению механизма специфического взаимодействия белков и ДНК, по установлению первичной структуры ряда ДНК, а также по клонированию гена— предшественника инсулина — и синтезу этого белка в бактериальной клетке. Совместно со своим сотрудником А. Мэксемом расщепил (1973) ДНК кишечной палочки посредством фермента — дезоксирибонуклеазы и выделил определенный участок (лак —оператор), который оказался двухцепочечным фрагментом, состоящим из 25 комплементарных пар оснований. Совместно с тем же сотрудником предложил (1977) один из удачных методов расшифровки первичной структуры ДНК, базирующийся на принципе локализации оснований по величине соответствующих фрагментов ДНК. [c.141]

    Главное действие некоторых гормонов направлено на плазматическую мембрану клеток-мишеней. Под термином рецептор обычно понимают компоненты плазматических мембран, которые вовлечены во взаимодействие с данным гормоном. Они, ио-види-MOiMy, локализованы исключительно на поверхности мембранных клеток. Для того чтобы выяснить действие гормонов на молекулярном уровне, необходимо очистить и идентифицировать эти специфические мембранные рецепторные структуры, количество которых в тканях очень мало по сравнению с другим присутствующим материалом. Например, концентрация рецептора глюкагона в мембранах клеток печени очень низка и составляет 2,6 пмоль в 1 мг белка [30]. При столь малых количествах взаимодействие с иммобилизованными гормонами должно быть очень эффективным, чтобы обеспечить прочное связывание крупных мембранных фрагментов. Взаимодействие гормонов с их комплементарными рецепторами специфично и характеризуется высоким сродством. Константа диссоциации для глюкагона равна 10 —10 ° моль/л, для инсулина—5-10 " моль/л, а для норэпи-нефрина—10 —10 моль/л [35]. Очень трудно выделять такие малые количества стандартными методами. Использование биоспецифической хроматографии а высокоэффективных иммобилизованных рецепторах позволяет избирательно концентрировать [c.122]

    Если определение аминокислотного состава белка может быть в настоящее время проведено относительно быстро, то выяснение последовательности соединения аминокислотных остатков — задача исключительно сложная. Выдающимся достижением в этой области было установление структуры и синтез гормона инсулина (Сенглер, 1963), состоящего из остатков 51 аминокислоты и имеющего молекулярную массу 5733 (рис. 22). Сочетанием из двух и трех букв на рисунке условно обозначаются остатки аминокислот. Черным показаны дисульфидные связи. [c.263]

    После выяснения структуры инсулина была изучена последовательность аминокислотных остатков и в некоторых других простейших белках с молекулярным весом не более 6000. Но в последнее время крупные успехи были достигнуты в расшифровке структуры более сложного белка — фермента рибонукле-азы, с молекулярным весом свыше 12 000. В отличие от инсулина у рибоиуклеазы имеется одна полипептидная цепь, состоящая из 126 остатков аминокислот. Восемь цистеиновых остатков образуют четыре дисульфидных мостика. На основании изучения расположения дисульфидных мостиков удалось построить пространственную структуру полипептидной цепи этого белка. [c.210]

    Определение последовательности аминокислот в полипентидной цепи отнюдь не простая задача. Лишь в 1955 г. Ф. Сэнгеру и его сотрудникам в Кембридже впервые удалось полностью расшифровать первичную структуру одного из белков — гормона инсулина, имеющего молекулярный вес 6000. [c.86]

    Вторым крупным достижением в изучении аминокислотной последовательности белковых молекул явилось определение структуры рибонуклеазы, выполненное Хирсом, Штейном, Муром и Анфинсеном. Молекула этого фермента, представленная одиночной полипентидной цепью, состоит из 124 аминокислот и содержит 4 дисульфидных мостика. При изучении ее, так же как и в случае инсулина, использовали окисление надмуравьиной кислотой с последуюш им ферментативным гидролизом. Однако для выяснения первичной структуры этой более крупной молекулы потребовалось ввести в методику некоторые усовершенствования авторы применяли ионообменные смолы для количественного разделения пептидов низкого молекулярного веса и использовали количественные методы для определения аминокислотного состава пептидов. Полная структура рибонуклеазы показана на фиг. 30. [c.94]

    Над выяснением структурных формул обычных белков работают в настоящее время во многих лабораториях. Удалось, например, полностью установить структуру белка инсулина. Этот белок имеет молекулярный вес 5733, и его макромолекулы состоят из двух коротких цепей, соединенных друг с другом дисульфид-ными мостиками, как это показано на рис. 1. Одна из полипептидных цепей содержит 21, а другая 30 аминокислотных остатков (термин остаток относится к структурному звену —МН—СНН—СО—). Порядок чередования остатков был установлен Сэнджером  [c.17]

    Наиболее удобной системой ионитов, обладающих различной степенью набухания, дл>[ разделения аминокислот, полипептидов и белко]) оказались сульфосмолы типа СБС, в основе структуры которых лежит сульфостирол [34]. Гак, например, на смоле СБС с коэффициентом набухания, равным 4.5, можно отделить низкомолекулярный белок инсулин от сывороточных альбулина и глобулина, а на смоле с коэффициентом набухания, равным 2, от аминокислот отделяются белки любого молекулярного веса. Различная степень пористости ионитов, играющая столь ажную роль в методе молекулярных сит , может быть достигнута не только введением определенного количества мостикообразую- [c.30]

    Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярный вес около 12 ООО. Она состоит из двух полипептидных цепей, причем одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30. Последовательность аминокислотных остатков в короткой и длинной цепях была установлена в период 1945—1952 гг. английским биохимиком Ф. Сейджером (1918) и его сотрудниками. Две цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями сера — сера, расположенными между половинами цистиновых остатков (табл. 24.1). В настоящее время последовательность аминокислотных остатков установлена методом Сейджера для альфа- и бета-цепей нормального гемоглобина взрослого человека и для многих других белков. Последовательность чередования аминокислот в бета-цепи гемоглобина А человека (146 аминокислотных остатков) можно записать следующим образом (концевая аминогруппа, или N-тepминaльнaя группа) Вал-Гис-Лей-Тре--Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ал а-В а л-Тре-Ал а -Л ей-Три -Гли- Л из -Вал - Асн-В ал--Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал-Вал-Тир-Про--Три-Тре-Глн- Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер-Тре-Про- Асп--Ал а-В ал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-В ал - Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз-Лиз-В ал-Лей--Гли-Ал а -Фен-Сер-Асп -Гли -Л ей-Ал а -Гис-Л ей-Асп -Асп -Л ей-Лиз-Гли-Тре--Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал-Асп-Про--Глу-Асн-Фен -Арг-Л е й-Л ей-Гли-Асн -В ал -Лей-В ал-Цис-Вал-Л ей-Ал а-Гис--Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн-Лиз--Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Гис-Лиз-Тир-Гис (концевая карбоксильная группа, или С-терминальная группа). Такая последовательность для альфа-цепи (141 остаток) в известной мере аналогична чередованию аминокислот в бета-цепи примерно 75 аминокислотных остатков занимают по существу те же места в цепях. Альфа-цепь гемоглобина гориллы отличается от аналогичной цепи гемоглобина человека тем, что в двух случаях аминокислотные остатки оказываются взаимозамещенными, а бета-цепи этих белков отличаются лишь одним замещением. Различие между гемоглобином лошади и гемоглобином человека заключается приблизительно в 18 замещениях в каждой цепи. Эти наблюдения и множество других такого рода данных для различных белков служат очень веским независимым доказательством теории эволюционного развития. [c.681]

    В настоящее время успешно расшифрованы очень сложные структуры белков и нуклеиновых кислот. Последние играют важную роль в передаче наследственных признаков и воспроизведении ба1Ков. Например, удалось выяснить точное строение, а недавно даже полностью осуществить синтез сложного белка — инсулина, недостаток которого, как известно, приводит к сахарной болезни. Выяснение точного расположения органических оснований в гигантских молекулах дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) дает ключ к познанию механизма передачи генетической информации. Таким образом, стирается граница между органической химией и биологией клетки. Возникшая на стыке наук молекулярная биология в будущем, несомненно, позволит сознательно изменять наследственные признаки биологических объектов. [c.122]

    Определение последовательности аминокислотных остатков — первичной структуры белка, т.е. его химического строения, — еще более сложная задача. Например, на выяснение первичной структуры гормона инсулина (это белок с относительно небольшой молекулярной массой, участвующий в регулировании сахарного обмена в организме) английскому биохимику Ф. Сэнджеру потребовалось 10 лет. В основе работы Сэнджера лежало гидролитическое расщепление белка на небольшие фрагменты и определение аминокислотной последовательности в них. Для гидролиза был использован набор специфических ферментов, каждый из которых был способен расщеплять полипептидную цепь в определенном месте. Сэнджер установил, что молекулу инсулина образуют две полипеп-тидные цепи (21 и 30 аминокислотных остатков), связанные друг с другом дисульфидными связями (—5—5—), которые образуются между остатками содержащей серу аминокислоты — цистеина. [c.389]

    Многочисленные литературные данные по ассоциации идентичных белковых молекул недавно были обсуждены Рейтелем [971]. Это явление можно проиллюстрировать на примере поведения инсулина — белка, химическое строение которого выяснено полностью и истинный молекулярный вес которого, по имеющимся сведениям, составляет 5733. Однако определение молекулярного веса в большинстве случаев дает значение 12 ООО или даже намного выше [972—974]. Димерная форма инсулина диссоциирует только в среде растворителя, который разрушает третичную структуру белка, например в водном солянокислом гуанидине или в смешанных органических растворителях [975, 976]. Так как две молекулы инсулина, связанные осью вращения, образуют повторяющееся звено в кристаллах инсулина, то, по-видимому, разумно предположить, что устойчивая в растворе димерная форма имеет подобную геометрию [977]. [c.336]

    В ряде случаев возвращение к физиологическим условиям позволяет полипептиду снова вернуться к нативной конформации, особенно если она стабилизирована внутрицеп-ными 5—8-связями. Однако такая ренатурация возможна только для одноцепочечных пептидов. Например, молекула инсулина, состоящая из двух пептидных цепей, связанных 8— -мостиками, после разрушения этих мостиков и денатурации не может вернуться к нативной конформации. Это определяется особенностями синтеза инсулина. Нативная конформация инсулина возникает в результате гидролиза проинсулина. Как показано на рис. 5, проинсулин синтезируется как одна пептидная цепь, содержащая на концах два участка А- и В-цепи будущего инсулина с шестью свободными цистеиновыми группами в их составе. Средний участок проинсулина (С см. рис. 5) принимает такую конформацию, при которой устанавливается определенная система 8—8-связей между концевыми участками цепи. После выщепления среднего участка возникает активная двухцепочечная молекула инсулина. Именно по причине пространственной предопределенности этой структуры за счет среднего участка проинсулина спонтанная ренатурация инсулина невозможна. Иными словами, удаление части пептидной цепи равнозначно потере молекулярной информации для оставшихся частей инсулина. [c.54]

chem21.info

Инсулина состав - Справочник химика 21

    Важнейшим этапом регуляции синтеза липидов служит активация ацетил-СоА — карбоксилазы цитратом (гл. 8, разд. В,2 рис. 11-1). Помимо этого, синтез и распад триглицеридов, накапливающихся в печени и жировой ткани, находятся под сложным гормональным контролем. Так, адреналин и глюкагон, стимулируя образование с АМР, вызывают активацию липаз, которые расщепляют триглицериды таким путем происходит мобилизация жировых депо. С другой стороны, инсулин способствует накоплению жиров этот эффект обусловлен не только увеличением активности ферментов липогенеза, и в первую очередь АТР-зависимого цитратрасщепляющего фермента [уравнение (7-70)], но также ингибированием образования с АМР и, как следствие, подавлением липолиза в клетках. Наконец, сывороточная липопротеидлипаза. (называемая также осветляющим фактором ) расщепляет липиды, входящие в состав сывороточных липопротеидов, в процессе прохождения последних через мелкие капилляры. Освобождающиеся при этоМ жирные кислоты поступают в клетки, где вновь включаются в состав-липидов [44]. [c.556]     К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

    Оцените молекулярную массу белка инсулина, если известно, что в его состав входят шесть остатков цистеина, а массовая доля серы равна 3,3%.  [c.395]

    Цинк важен для всех форм жизни. Он содержится в организмах в сравнительно больших количествах, особенно много его в тканях морских животных. Цинк необходим для нормального функционирования клеточных систем. Он входит в состав фермента, который ускоряет разложение гидрокарбонатов в крови и тем самым обеспечивает необходимую скорость процессам дыхания и газообмена. Цинк входит также в состав гормона инсулина, который регулирует уровень сахара в крови. [c.421]

    Опыты с искусственными генными конструкциями, составленными из отрезков ДНК разного происхождения, выявили существование особого цис-действующего элемента регуляции генов эукариот, получившего название усилителя (энхансера) или активатора транскрипции. Энхансеры представлены короткими последовательностями ДНК, состоящими из отдельных элементов (модулей), включающих десятки нуклеотидных пар. Модули могут представлять собой повторяющиеся единицы. Энхансер увеличивает эффективность транскрипции гена в десятки и сотни раз. Впервые энхансеры были обнаружены в составе геномов животных ДНК-содержащих вирусов ( У40 и полиомы), где они обеспечивают активную транскрипцию вирусных генов. Извлеченные из вирусных геномов и включенные в состав искусственных генетических конструкций, они резко усиливали экспрессию ряда клеточных генов. Позднее были обнаружены собственные энхансеры генов эукариотической клетки. Особенность энхансеров состоит в том, что они способны действовать на больших расстояниях (более чем 1000 п. н.) и вне зависимости от ориентации по отношению к направлению транскрипции гена. Оказалось, что энхансеры могут располагаться как на 5 -, так и на З -конце фрагмента ДНК, включающего ген, а также в составе интронов (рис. 112, а). Например, энхансеры были выявлены в районе 400 п. н. перед стартом транскрипции генов инсулина и химо-трипсина крысы. В случае гена алкогольдегидрогеназы дрозофилы энхансер был локализован за 2000 п. н. перед промотором. Энхансеры обнаружены на 3 -фланге гена, кодирующего полипептидный гормон-плацентарный лактоген человека, а также в составе интронов генов иммуноглобулинов и коллагена. [c.203]

    Все многообразие белков образовано 20 различными аминокислотами при этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Найдены методы выяснения этой последовательности в резу.пьтате уже точно установлено строение ряда белков. И самым замечательным достижением в этой области явилось осуществление синтеза из аминокислот простейших белков как уже указывалось, в 50—60-х годах XX века синтетически получены гормон инсулин и фермент рибонуклеаза. [c.586]

    Другой моносахарид, широко распространенный в растительном мире, — это фруктоза, или плодовый сахар. Вместе с глюкозой фруктоза содержится в сладких плодах, входит в состав дисахарида сахарозы, полисахарида инсулина (гидролизом последнего обычно и получают фруктозу). Извлекая из цветов сладкие соки, пчелы превращают их в мед, с химической точки зрения являющийся в основном смесью глюкозы и фруктозы. Эта смесь образуется при ферментативном гидролизе сахарозы, содержащейся в собираемых пчелами соках. [c.303]

    Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. [c.35]

    В отличие от углеводов, первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, белок инсулин, построенный из 51 остатка одинаковых и различных а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидным мостиком, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин-серин-валин у свиньи треонин-серин-изолейцин у лощади треонин-глицин-изолейцин у овцы аланин-глицин-валин. [c.339]

    Исследования воздействия излучения на живую клетку насчитывают значительно более долгую историю, чем изучение его действия на синтетические полимеры. С точки зрения благополучия человечества и интересов науки первая область действительно более важна. Но обе эти области знания базируются на одних и тех же основных принципах, связаны, по-видимому, с одними и теми же основными реакциями и фактически представляют собой одно целое. И здесь и там задача заключается в том, чтобы выяснить, как происходят при облучении сшивание полимерных цепей, их деструкция и ряд других реакций. В живой клетке мы имеем дело главным образом с молекулами протеинов и нуклеиновых кислот. Строение и состав этих полимеров в общем виде нам известны, но наиболее важные вопросы до сих пор ускользают от нашего понимания. До настоящего времени нам неизвестно (за исключением единственного случая с инсулином) расположение структурных единиц — аминокислот и нуклеозидов. Еще меньше мы знаем о том, как действует на них излучение и каким образом инициированные излучение.м ре акции вызывают в организме явление лучевой болезни, стимулируют разрушение тканей и их рост (может иметь место и то и другое) и мутации генов. Непонятным и весьма важным является вопрос о том, как малые дозы облучения, недостаточные для того, чтобы вызвать заметные эффекты в большинстве полимеров in vitro, могут создавать в клетке или в организме в целом большие изменения, приводящие к их гибели. Эти вопросы приобрели большое значение уже с момента открытия в 1895 г. рентгеновских лучей и в 1896 г. радиоактивности (Веккерель) [c.8]

    При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

    Фрукто 1а принесла бы особенно большую пользу диабетикам. Нм при.чодится тщательно следить за содержанием сахара в пище, потому что входящую в его состав глюкозу онн не могут усвоить оез инсулина. А для усвоения фруктозы инсулин не нужен. [c.144]

    Мочевина составляет большую часть органических веществ, входящих в состав мочи. В среднем за сутки с мочой взрослого человека выводится около 30 г мочевины (от 12 до 36 г). Общее количество азота, выделяемого с мочой за сутки, колеблется от 10 до 18 г, причем при смешанной пище на долю азота мочевины приходится 80—90%. Количество мочевины в моче обычно повышается при употреблении пищи, богатой белками, при всех заболеваниях, сопровождающихся усиленным распадом белков тканей (лихорадочные состояния, опухоли, гипертиреоз, диабет и т.д.), а также при приеме некоторых лекарственных средств (например, ряда гормонов). Содержание выделяемой с мочой мочевины уменьшается при тяжелых поражениях печени (печень является основным местом синтеза мочевины в организме), заболеваниях почек (особенно при нарушенной фильтрационной способности почек), а также при приеме инсулина и др. [c.619]

    В результате определения концевых групп большого количества белков установлено, что многие простые белковые соединения содержат цепи, в состав которых входит свыше 100 аминокислот. В этом отношении цепи молекулы инсулина, [c.164]

    Цинк — элемент, значение которого определяется тем, что он входит в состав гормона инсулина, участвующего в углеводном обмене, и многих важных ферментов. Недостаточность цинка у детей задерживает рост и половое развитие. [c.70]

    Инсулин — простой белок (стр. 297). Состав его молекул выражается формулой С Нд ЫбйО зЗв, мол. масса около 6000. Б молекулах инсулина две полипептидные цепи, соединенные двумя дисульфидными связями (стр. 292). Одна из цепей состоит из 21, вторая — из 30 аминокислотных остатков. Таким образом, инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка. Последовательность соединения аминокислотных звеньев друг с другом точно установлена. [c.293]

    Связь с динитрофенильпой группой устойчива к кислоте, и поэтом " после полного кислотного гидролиза меченого пептида высвобождалась-динитрофенилированная аминокислота (соединение, имеющее желтую-окраску), которая находилась ранее на Ы-конце цепи. Кроме того, Сэнгер использовал меченые е-аминогруппы остатков лизина. Частичный кислотный гидролиз меченых пептидов приводил в этом случае к образованию небольших фрагментов, для которых затем определяли аминокислотный состав. В конце концов Сэнгер сложил фрагменты полученной аминокислотной мозаики и установил последовательность двух цепей молекулы инсулина, содержащих 21 и 30 остатков и связанных между собой в цельной молекуле дисульфидными мостиками (рис. 4-13) В последние годы вместо фтординитробензола чаще применяют дансил- [c.175]

    Фруктоза (фруктовый сахар, левулеза) в свободном состоянии содержится в зеленых частях растений, нектаре цветов, семенах, меде. Входит в состав сахарозы, образует высокомолекулярный полисахарид инсулин. Сбраживается дрожжами. Получают из сахарозы, инсулина, трансформацией других моноз методами биотехнологии. [c.45]

    Благоприятным обстоятельством явилось отсутствие триптофана и метионина, которые разлагаются при окислении белка надмуравьиной кислотой. Вышеприведенная последовательность аминокислот была установлена для инсулина быка. В случае инсулинов свиньи и овцы состав и последовательность аминокислот для основной фенилаланинов ой фракции был аналогичным, в то время как кислая фракция имела в положениях от 8 до 10 последовательность тре—сер—изл для инсулина свиньи и ала—глу (КНз)— —вал для инсулина овцы [24]. [c.411]

    Остатки природных белков, составляющие группу примерно из 20 аминокислот, все имеют I (/е с>)-конфигурацию, кроме глицина, у которого R = Н (Зангер и Смит приводят список этих кислот и используемые сокращения [1785]). По-видимому, отдельные d ( ел /го)-кислоты входят в состав некоторых низших организмов. Мы не будем здесь касаться d-кислот, хотя они и представляют определенный интерес. Это следует, в частности, из результатов исследования оптической активности синтетических полипептидов. Белки построены в основном из трех-четырех различных остатков, но в меньшем количестве в молекулу входят также еще пятнадцать или больше других кислот. Простейш ий белок, инсулин, состоит из 106 аминокислотных единиц, гемоглобин — из 580. [c.254]

    Глюкагон впервые был обнаружен в коммерческих препаратах инсулина еще в 1923 г., однако только в 1953 г. венгерский биохимик Ф. Штрауб получил этот гормон в гомогенном состоянии. Глюкагон синтезируется в основном в а-клетках панкреатических островков поджелудочной железы, а также в ряде клеток кишечника (см. далее). Он представлен одной линейно расположенной полипептидной цепью, в состав которой входит 29 аминокислотных остатков в следующей последовательности  [c.271]

    Последние четыре белка, приведенные в табл. 42, — гормоны, но и здесь нет заметного. различия в содержании разных аминокислот, кроме тиреогло 5улина, в состав которого входят иодированные аминокислоты. В инсулине много цистеина и цистина, но их много и в кератине. Известно также, что аминокислотный состав высокоспецифичных белков зависит от источника выделения, что было показано, например, на инсулине (Хкрфенист, 1953). [c.656]

    L-T.-кодируемая заменимая аминбкислота. Входит в состав почти всех белков, в частности пепсина и инсулина. В животном организме необратимо образуется из фенилаланина. Из Т. в организме синтезируются ряд важных в-в тирамин и 3,4-дигидроксифенилаланин (предшественники катехоламинов), а также динодтирозин, из к-рого образуется гормон тироксин. [c.589]

    Ф.-кодируемая, незаменимая аминокислота, встречается во всех организмах в составе молекул белков, напр, в оваль-бумине, зеине, фибрине, инсулине, гемоглобине входит в состав пептидов-подсластителей (см. Аспартам), соматоста-тина и энкефалина. Остаток D-Ф. входит в грамицидин S и нек-рые др. пептиды. [c.65]

    В связи с тем, что в состав белковой молекулы входят остатки аминокислот, содержащих больше одной карбоксильной или аминогруппы, некоторые группы, не участвующие в образовании пептидной связи, остаются свободными или используются для создания мостиков между линейными цепями. Молекула инсулина, например, состоит из четырех химически связанных между собой полипептидных цепей. Благодаря наличию свободных ноногенных. кислых или основных групп белки являются полиэлектролитами (точнее — полиамфо литами). [c.330]

    Основные научные работы посвящены химии гормонов, витаминов, антибиотиков. Исследовал химическую структуру инсулина. Показал. что метионин играет существенную роль в процессах пере-метилирования. а состав молекул некоторых белков незаменим для жизнедеятельности организма. Разработал методы гидролиза, с помощью которых расшифровал структуру окситоцииа (1932) и ва- [c.180]

    Наряду с успехами в области химич. анализа первичной структуры Б. существенные достижения имеются в органич. синтезе полипептидов и Б. заданного строения. Синтетич. полипептиды-гормоны (в том числе 25-членный адренокортикотропиый гормон) широко применяют в качестве лечебных препаратов. Синте.зировац природный адренокортикотропиый гормон, состоящий из 39 аминокислотных остатков. Удалось сиите.зировать два белка инсулин и рибонуклеазу, в состав полипептидной цепи к-рой входят 124 остатка аминокислот. Заслуживает внимания твердофазный синтез, на основе к-рого можно автоматизировать процесс получения р,ан[c.121]

chem21.info


Смотрите также