А. Инсулин (мономер). Мономер инсулина это


А. Инсулин (мономер) / Биохимия

Мономер инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка (см. Метаболизм жиров), т. е. по молекулярной массе (5,5 кДа) он вдвое уступает самому низкомолекулярному ферменту. Тем не менее инсулин остаётся типичным глобулярным белком. В растворе инсулин имеет четвертичную структуру, которая существенна для его сигнальной функции. На приведённой слева вандерваапьсовой модели A-цепь окрашена в жёлтый цвет, а B-цепь — в оранжевый. Известно, что молекула имеет клинообразную форму. Острие клина сформировано B-цепью, которая в этом месте меняет направление.

На модели (в центре) боковые группы полярных аминокислот (см. Цитратный цикл: метаболические функции) окрашены в синий цвет, а неполярные группы — в жёлтый или красно-фиолетовый. Это сделано с тем, чтобы подчеркнуть важное значение гидрофобного эффекта в свёртывании белков (см. Свёртывание белков). Большинство гидрофобных боковых цепей находится внутри глобулы, в то время как гидрофильные группировки остаются на поверхности. Этому правилу явно противоречит присутствие на поверхности неполярных боковых групп (окрашены в красно-фиолетовый цвет). Однако все эти группы принимают участие в гидрофобных взаимодействиях, стабилизирующих димер и гексамер инсулина (см. Б).

На модели справа выделены остатки, которые лежат на поверхности и инвариантны (красный цвет) или почти инвариантны (оранжевый цвет) для инсулина любого происхождения. При этом принималось во внимание, что наиболее важными в функциональном отношении являются аминокислотные остатки, не претерпевшие изменений в ходе эволюции. В инсулине почти все инвариантные остатки сгруппированы на одной стороне молекулы. Предположительно, эти аминокислоты принимают участие в связывании гормона с рецептором.

Биомолекулы. Пептиды и белки / Молекулярные модели: инсулин

Статьи раздела «Молекулярные модели: инсулин»:

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел

drau.ru

А. Инсулин (мономер) / Биохимия

Мономер инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка (см. Метаболизм жиров), т. е. по молекулярной массе (5,5 кДа) он вдвое уступает самому низкомолекулярному ферменту. Тем не менее инсулин остаётся типичным глобулярным белком. В растворе инсулин имеет четвертичную структуру, которая существенна для его сигнальной функции. На приведённой слева вандерваапьсовой модели A-цепь окрашена в жёлтый цвет, а B-цепь — в оранжевый. Известно, что молекула имеет клинообразную форму. Острие клина сформировано B-цепью, которая в этом месте меняет направление.

На модели (в центре) боковые группы полярных аминокислот (см. Цитратный цикл: метаболические функции) окрашены в синий цвет, а неполярные группы — в жёлтый или красно-фиолетовый. Это сделано с тем, чтобы подчеркнуть важное значение гидрофобного эффекта в свёртывании белков (см. Свёртывание белков). Большинство гидрофобных боковых цепей находится внутри глобулы, в то время как гидрофильные группировки остаются на поверхности. Этому правилу явно противоречит присутствие на поверхности неполярных боковых групп (окрашены в красно-фиолетовый цвет). Однако все эти группы принимают участие в гидрофобных взаимодействиях, стабилизирующих димер и гексамер инсулина (см. Б).

На модели справа выделены остатки, которые лежат на поверхности и инвариантны (красный цвет) или почти инвариантны (оранжевый цвет) для инсулина любого происхождения. При этом принималось во внимание, что наиболее важными в функциональном отношении являются аминокислотные остатки, не претерпевшие изменений в ходе эволюции. В инсулине почти все инвариантные остатки сгруппированы на одной стороне молекулы. Предположительно, эти аминокислоты принимают участие в связывании гормона с рецептором.

Биомолекулы. Пептиды и белки / Молекулярные модели: инсулин

Статьи раздела «Молекулярные модели: инсулин»:

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел

www.drau.ru

Научно достоверная 3D-модель инсулина

Инсулин — это гормон, который разносится кровью и дает клеткам сигнал забирать из нее глюкозу, чтобы расщепить и получить энергию. Нарушения в синтезе или реакции тканей на инсулин приводит к развитию сахарного диабета первого или второго типа соответственно. При этом хроническом заболевании ткани организма не получают нужного количества глюкозы, тогда как в крови ее концентрация сильно возрастает. Это состояние носит название гипергликемии. По данным Всемирной оорганизации здравохранения, от сахарного диабета и гипергликемии в настоящее время в год погибает до 3,5 миллионов человек (1).

Строение и выработка инсулина

Инсулин — это небольшой белок, состоящий из двух полипептидных цепей. Цепь, А (обозначена белым) состоит из 21 аминокислотного остатка, а цепь B (обозначена оранжевым) — из 30. Цепи связаны между собой двумя дисульфидными связями. Еще одна связь находится внутри А-цепи.

Инсулин — очень древняя и консервативная молекула. Даже у круглых червей этот гормон похож на наш. Это первый белок, последовательность аминокислот в котором была определена в начала 50-х годов прошлого века (2).

Связываясь с атомом цинка, инсулин может формировать комплексы из шести молекул. Сами комплексы не активны, но могут постепенно распадаться на активные белки. Это используется для создания препаратов инсулина с более длительным действием.

Название инсулина происходит от латинского слова insula — островок, в честь небольших групп клеток поджелудочной железы, островков Лангерганса, которые этот гормон синтезируют. Островки Лангерганса открыли в результате жестокого эксперимента над собакой: ей перевязали проток поджелудочной железы и подождали, пока все клетки, секретирующие пищеварительные ферменты, умрут и утилизируются иммунитетом. В результате такого опыта в поджелудочной животного осталась только соединительная ткань и группы клеток, синтезирующих инсулин (3).

Показать ссылки

visual-science.com

Инсулин является мономером | Косметика Грин Мама

Я искала ИНСУЛИН ЯВЛЯЕТСЯ МОНОМЕРОМ. НАШЛА! Мономер инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка (см. с. 78), т. е. по . во внимание, что наиболее важными в функциональном отношении являются.Особенностью этой стимуляции является двухфазное усиление секреции инсулина . передает инсулиновый сигнал в ядро, МАPК самостоятельно..в виде гексамера, постепенно распадаясь на биологически активные мономеры . Наиболее близким к человеческому является инсулин свиньи, который.ИНСУЛИН. Большая советская энциклопедия (БЭС). (от лат. insula — остров) гормон белковой . Структурная единица И. Инсулин является мономером- ПРОБЛЕМЫ БОЛЬШЕ НЕТ!

— мономер с молекулярной массой около 6000.Мономер инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка (см. Метаболизм . во внимание, что наиболее важными в функциональном отношении являются.Наиболее близким к человеческому является инсулин свиньи, который . Б. Модель третичной структуры инсулина (мономер):1 - А-цепь; 2 - В-цепь; 3 - участок.Инсулин является белковым гормоном, состоящим из двух . Молекулярная масса мономера инсулина составляет 5733,5. Синтезируется инсулин β-клетками.Структурная единица инсулина — мономер с молекулярной массой около 6000. . Именно это является одной из основных причин сахарного диабета 2 типа..как внутри секреторных везикул β-клеток, шесть мономеров инсулина вместе с . Конечными продуктами протеолиза является молекула инсулина и C-пептид.Молекулярный вес мономера около 6000. Молекула мономера состоит из двух . Противопоказаниями к применению инсулина являются заболевания.Инсулин является белковым гормоном, состоящим из двух полипептидных . Инсулин является мономером- 100 ПРОЦЕНТОВ!

Молекулярная масса мономера инсулина составляет 5733,5. Синтезируется.В растворе инсулин может существовать как мономер, димер или гексамер. . что на самом деле стимулятором секреции инсулина является некий промежуточный.Строение и выработка инсулина. Инсулин — это небольшой белок, состоящий из двух полипептидных цепей. Цепь, А (обозначена белым).Инсулин различных видов животных отличаются только положением некоторых аминокислот в цепи. Структура мономера Инсулин, т. е.Инсулин является средством, которое понижает сахар и обладает способностью регулировать углеводный обмен.Инсулин (от лат. insula - остров), гормон, секретируемый клетками островков . Молекула инсулина состоит из 2-6 мономеров с мол. массой до 36 000.Структурная единица И. — мономер с молекулярной массой около 6000. . Смотреть что такое "Инсулин" в других словарях:ИНСУЛИН — (от лат. insula остров).Инсулин ультракороткого влияния является исключительным медицинским . димеры; мономеры. Было проведено множество клинических испытаний, в итоге.Относительная молекулярная масса мономера П.— ок. . 6 час.) является инсулин отечественного производства (И. крупного рогатого скота и свиней).Регуляция образования и секреции инсулина. Главным стимулятором освобождения инсулина является повышение уровня глюкозы в крови.http://www.greenmama.ru/nid/3382323/http://www.greenmama.ru/nid/3327350/http://www.greenmama.ru/nid/3411705/

www.greenmama.ru

Гексамеры инсулина - Справочник химика 21

    Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]     Расположение атомов в кристалле 22п-инсулина, Малая проекция показывает молекулярную упаковку в гексамере инсулина. Мы весьма признательны проф. Д. Ходжкин, приславшей нам фотографии этих рисунков. [c.441]

    Атомы цинка расположены на оси симметрии 3-го порядка и связаны с тремя имидазольными кольцами гистидинов В-10. Роль атомов цинка не совсем ясна. Гексамеры легко образуют ромбические кристаллы даже внутри панкреатических клеток, синтезирующих инсулин. Структура инсулина воплощает в себе основные особенности строения олигомерных ферментов, обладающих циклической или диэдрической симметрией. Как и в случае гексамера инсулина, центральные части таких молекул часто открыты и торчащие боковые группы аминокислотных остатков (в случае инсулина имидазольные группы) образуют как бы гнезда , в которые могут входить ионы или молекулы, регулирующие активность белков. Однако функциональная роль цинка при действии инсулина остается пока неизвестной. [c.293]

    ПИ соединены между собой с помощью двух дисульфидных мостиков, как это показано на рис. 9.5. До поступления в кровь инсулин накапливается В-клет-ками в виде гексамера, стабилизированного за счет образования комплекса с цинком(П), в образовании координационных связей которого принимают участие остатки гистидина (рис. 9.6). [c.299]

    Инсулин образует очень интересные сложные структуры. Цинк, концентрация которого в В-клетках достигает высоких значений, формирует комплексы с инсулином и проинсулином. Инсулины всех позвоночных образуют изологичные димеры с помощью водородных связей между пептидными группами остатков В24 и В26 двух мономеров, которые при высоких концентрациях в свою очередь реорганизуются в гексамеры, содержащие по два атома цинка каждый. Наличие такой высоко упорядоченной структуры облегчило изучение кристаллической структуры инсулина. При физиологических концентрациях инсулин находится, вероятно, в мономерной форме. [c.249]

    В. Субклеточная локализация синтеза инсулина и формирование гранул. Синтез инсулина и его упаковка в гранулы происходит в определенном порядке (рис. 5К7). Проинсулин синтезируется на рибосомах шероховатого эндоплазматического ретикулума. Затем в цистернах этой органеллы происходит ферментативное отщепление лидерной последовательности (пре-сегмент), образование дисульфидных мостиков и складывание молекулы (рис. 51.3). После этого молекула проинсулина переносится в аппарат Г ольджи, где начинаются протеолиз и упаковка в секреторные гранулы. Созревание гранул продолжается по мере продвижения по цитоплазме в направлении плазматической мембраны. Как проинсулин, так и инсулин соединяются с цинком, образуя гексамеры, но поскольку около 95% проинсулина превращается в инсулин, то именно кристаллы последнего придают гранулам их морфологические особенности. Наряду с инсулином в гранулах содержатся также эквимолярные количества С-пептида, однако эти [c.251]

    Аналогичная проблема возникает в случае инсулина. В растворе гексамер инсулина находится в равновесии с димерами и мономерами. Поскольку димер, по-видимому, важен для связывания с рецепторами гормона, его необходимо идентифицировать. Судя по величинам, приведенным в табл. 5.5, прочность обоих возможных димеров не должна сильно различаться. Однако димер ОР помимо несколько более прочного контакта образует антипарал-лельную р-структуру. Поэтому можно считать, что в растворе присутствует именно этот димер [259]. [c.123]

    Способность инсулина к кристаллизации позволила детально изучить пространственную структуру его молекулы методом рентгеноструктурного анализа. Группа ученых нз Оксфорда (Великобритания), возглавляемая Д. Ходжкин, получила в I96Q г. детальную карту гексамера инсулина, содержащего 2 атома цинка. Все 6 молекул инсулина а гексамере имеют почти одинаковую конформацию (рис. 142). [c.249]

    В растворе инсулин легко димеризуется, причем субъединицы занимают квазиэквивалеитные положения. В определенных условиях три димера образуют гексамер, обладающий симметрией, близкой к диэдрической (Оз) эта структура стабилизируечся двумя ионами цинка. На рис. 4-13, В приведено схематическое изображение гексамера он обладает тремя осями симметрии 3-го порядка и двумя осями симметрии псевд0-2- Г0 лорядка, одна из которых проходит между двумя субъединицами димера, а другая — между соседними димерами. [c.293]

    По молекулярной массе (-6000) и числу аминокислотных остатков в цепи инсулин формально можно отнести к полипептидам. Но зависящая от условий агрегация в димеры и гексамеры (с двумя координационно связанными атомами циика), наблюдаемая в кристаллах, оправдывает отнесение инсулина к белкам. Далее следует упомянуть тенденцию к комплексообразованию с никзомолекулярными и высокомолекулярными лигандами. Так, например, терапевтическое значение имеет комплекс инсулина с цинком и протамином. [c.263]

    Процесс созревания инсулина начинается в цистернах эндоплазматического ретикулума, где под действием фермента сигналазы с Л -конца отщепляется сигнальный пептид. Далее в аппарате Гольджи под действием эндопептидаз вырезается С-пептид и образуется зрелый инсулин (рис. 13.1). На транс-сто-роне аппарата Гольджи новосинтезированный гормон соединяется с цинком, образуя надмолекулярные структуры (три-, тетра-, пента- и гексамеры), перемещающиеся затем в секреторные гранулы (рис. 13.2). [c.165]

    Инсулин — белково-пептидный гормон, вырабатываемый островками поджелудочной железы. Является регулятором углеводного обмена в органиа-ме — стимулирует усвоение глюкозы и ее превращение в гликоген, при введении в организм понижает содержание сахара в крови. Молекула инсулина включает не менее 707 атомов и состоит из двух пептидных цепей, включающих 21 и 30 остатков аминокислот, цепи соединены двумя мостиками —8—5—, а один дисульфидный мостик имеется в более короткой цепи. Молекулы инсулина склонны к агрегации (с обраэованц от димеров до гексамеров) в присутствии ионов 2п +. Инсулин — первый белок, строение которого было расшифровано и воспроизведено в лаборатории. Используется для лечения диабета (сахарной болезни), [c.557]

    Инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, которые составляют две цепи цепь А (21 остаток), цепь В (30 остатков). Обе цепи связаны двумя дисульфидными мостиками. Цепь А содержит третий дисульфидный мостик, замыкающий петлю, состоящую -из шести аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в инсулине определена [78] и проведено его рентгеноструктурное исследование [79]. Цепь А имеет сильно свернутую структуру с короткими квазиспиральными участками. Участки а-опиралей имеются в цепи В между дисульфидными мостиками. Низкая молекулярная масса (5780), казалось бы, делает инсулин привлекательным объектом для исследования с помощью ЯМР, тем не менее еще нет публикаций об изучении этим методом нативного белка. Отчасти, видимо, это объясняется тем, что в нем не выделен активный центр . Гормональная функция инсулина — способность понижать содержание сахара в крови —хорошо известна, но непонятна с химической точки зрения. Инсулин обладает ярко выраженной способностью образовывать полимеры. Димер и гексамер хорошо охарактеризованы [79]. В димере наблюдается интересное окружение (по типу ящика ) остатков Тир-26 (В) и Фен-24 (В), а также остатков во второй входящей в димер молекуле, связанных с двумя первыми осью симметрии второго порядка. Это явление представляет несомненный интерес для изучения на частоте 220 МГц. [c.384]

    Мономер инсулина (молекулярная масса 6000) содержит две неодинаковые пептидные цапи А и В, связанные дисульфиднымп мостиками каждая молекула мономера содержит два остатка гистидина в положениях Вз и Вю соответственно. В растворе не содержащий Zn(II) инсулин существует в виде смеси частиц с разными молекулярными массами, из которых главной, по-видимому, является димер [16]. Добавление 0,7 атома Zn(II) на молекулу димера приводит к монодисперсному гексамеру [16], что находится в согласии с кристаллической структурой. Хотя с молекулой гексамв ра может быть связано больше двух атомов Zn(II), первые два атома Zn(II) являются особыми в том смысле, что они представляют тот минимум, который необходим для кристаллизации, и их нельзя удалить диализом [17]. [c.282]

    Последние рентгеноструктурные данные, полученные при разрешении 2,8 А [22], хорошо согласуются с химическими данными. Эти данные показали, что каждая элементарная ячейка комплекса 2п(П) —инсулин содержит три димера инсулина, которые расположены в виде щестимерной структуры вокруг оси симметрии третьего порядка и связаны двумя ионами цинка. Каждый ион 2п(П) связан с тремя Вю-имидазольными группами (по одной от каждого димера) и еще с тремя дополнительными группами, предварительно идентифицированными как молекулы воды расположение координирующих атомов не создает правильного октаэдра. Теперь стала также понятна причина, по которой а-ЫНг-группы В-цепи были ошибочно определены как лиганды цинка [20]. По-видимому, она состоит в том, что в положении 1 В-цепи димеры гексамера очень тесно контактируют между собой, почти сплетены вместе такой контакт был бы затруднен при модификации а-ЫНг-групп. [c.284]

    Г. Свойства проинсулина и С-пептида. Длина про-инсулинов колеблется от 78 до 86 аминокислот, причем эти различия обусловлены длиной С-пептида. Проинсулин имеет ту же растворимость и изоэлек-трическую точку, что и инсулин. Он также образует гексамеры с кристаллами цинка и реагирует с антисывороткой к инсулину. Биологическая активность лроинсулина составляет менее 5% биологической активности инсулина. Отсюда следует, что большая часть активного центра инсулина в молекуле предшественника замаскирована. Некоторая часть проинсулина секретируется вместе с инсулином, а в определенных ситуациях (опухоль из островковых клеток) он высвобождается в больших количествах, чем в норме. Поскольку период полужизни проинсулина в плазме значительно выше, чем у инсулина, и при этом проинсулин дает сильную перекрестную реакцию с антисывороткой к инсулину, уровень инсулина , определяемый радиоиммунологическим методом, в некоторых случаях может превышать содержание биологически активного гормона. [c.251]

chem21.info


Смотрите также